[日本語] English
万見
- PDB-4ew3: The structure of human glycinamide ribonucleotide transformylase ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ew3
タイトルThe structure of human glycinamide ribonucleotide transformylase in complex with 10R-methylthio-DDATHF.
要素Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Formyl transferase, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DXZ / PHOSPHATE ION / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.702 Å
データ登録者Connelly, S. / DeMartino, K. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Biological and Structural Evaluation of 10R- and 10S-Methylthio-DDACTHF Reveals a New Role for Sulfur in Inhibition of Glycinamide Ribonucleotide Transformylase.
著者: Connelly, S. / Demartino, J.K. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
履歴
登録2012年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4445
ポリマ－22,6791
非ポリマー7654
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子

A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,88710
ポリマ－45,3582
非ポリマー1,5298
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+5/61
Buried area1450 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.124, 78.124, 230.048
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-407-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3 / Phosphoribosylamine--glycine ligase / Glycinamide ribonucleotide synthetase / GARS / ...Phosphoribosylamine--glycine ligase / Glycinamide ribonucleotide synthetase / GARS / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / AIR synthase / AIRS / Phosphoribosyl-aminoimidazole synthetase / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / 5'-phosphoribosylglycinamide transformylase / GAR transformylase / GART


分子量: 22678.941 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 808-1010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART, PGFT, PRGS / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) Gold
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylamine-glycine ligase, phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-DXZ / N-({4-[(1R)-4-(2,4-diamino-6-oxo-1,6-dihydropyrimidin-5-yl)-1-(methylsulfanyl)butyl]phenyl}carbonyl)-L-glutamic acid


分子量: 477.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N5O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 M phosphate/citrate buffer, 1.5-2.0 M ammonium sulfate at p.H 4.2. 25% Glycerol added as , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月5日
詳細: Flat mirror (vertical focusing), single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→67.73 Å / Num. obs: 46588 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 38.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 38.3 / Num. unique all: 4512 / Rsym value: 0.696 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MEO

1meo


解像度: 1.702→67.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / WRfactor Rfree: 0.222 / WRfactor Rwork: 0.208 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.86 / SU B: 3.562 / SU ML: 0.052 / SU R Cruickshank DPI: 0.092 / SU Rfree: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2349 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 46452 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.27 Å2 / Biso mean: 29.368 Å2 / Biso min: 12.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å2-0.18 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.702→67.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1554 0 48 167 1769
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221770
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6761.982423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1313.0022895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6685238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69125.19577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.10815315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7141510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022013
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5681.51101
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0741.5445
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.38521797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2293669
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7844.5616
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.7132948
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free10.5333167
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded7.21232907
LS精密化 シェル解像度: 1.702→1.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 172 -
Rwork0.307 3180 -
all-3352 -
obs--99.55 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る