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万見
- PDB-4ecc: Chimeric GST Containing Inserts of Kininogen Peptides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ecc
タイトルChimeric GST Containing Inserts of Kininogen Peptides
要素chimeric protein between GSHKT10 and domain 5 of kininogen-1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN BINDING / GST / domain 5 of human high molecular weight kininogen / Biosynthetic Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell adhesion / glutathione transferase / glutathione transferase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / glutathione metabolic process / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen ...negative regulation of cell adhesion / glutathione transferase / glutathione transferase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / glutathione metabolic process / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / vasodilation / Platelet degranulation / heparin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / : / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily ...HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kininogen-1 / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Amber, A.B. / Sergei, M.M. / Yi, P. / Rita, R. / Xiaoping, Q. / Marianne, P.-C. / William, C.M. / Vivien, Y. / Keith, R.M. / Anton, A.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Chimeric glutathione S-transferases containing inserts of kininogen peptides: potential novel protein therapeutics.
著者: Bentley, A.A. / Merkulov, S.M. / Peng, Y. / Rozmarynowycz, R. / Qi, X. / Pusztai-Carey, M. / Merrick, W.C. / Yee, V.C. / McCrae, K.R. / Komar, A.A.
履歴
登録2012年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chimeric protein between GSHKT10 and domain 5 of kininogen-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9461
ポリマ－26,9461
非ポリマー00
水1,27971
1
A: chimeric protein between GSHKT10 and domain 5 of kininogen-1

A: chimeric protein between GSHKT10 and domain 5 of kininogen-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8932
ポリマ－53,8932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area2640 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.520, 92.520, 58.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-371-

HOH

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要素

#1: タンパク質 chimeric protein between GSHKT10 and domain 5 of kininogen-1 / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST/Alpha-2-thiol ...Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST/Alpha-2-thiol proteinase inhibitor / Fitzgerald factor / High molecular weight / kininogen / domain 5 of human high molecular weight kininogen


分子量: 26946.346 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-49, kinonogen 498-510, 50-228 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P08515, UniProt: P01042, glutathione transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE REPRESENTS A CHIMERIC CONSTRUCT. GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CONTAINS A ...THE CRYSTALLIZED SEQUENCE REPRESENTS A CHIMERIC CONSTRUCT. GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CONTAINS A LINKER CORRESPONDING TO DOMAIN OF A HUMAN KININOGEN-1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: (1)0.2 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Hepes, 25% PEG 3350 (2)0.2 M Lithium Sulfate, 25% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月1日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 12806 / Num. obs: 12806 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.2-2.28197.8
2.28-2.37197.8
2.37-2.48197.7
2.48-2.61197
2.61-2.77196.5
2.77-2.99197.4
2.99-3.29195.9
3.29-3.76195.6
3.76-4.74194
4.74-50191

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1M99

1m99


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 6.113 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.291 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26892 626 4.9 %RANDOM
Rwork0.21998 ---
all0.22231 12784 --
obs0.22231 12158 96.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.887 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1682 0 0 71 1753
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221727
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9882333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4375204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72724.05179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95715312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.447158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.51027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8221656
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.583700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1354.5677
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 53 -
Rwork0.244 884 -
obs--97.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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