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- PDB-4eby: Crystal structure of the ectodomain of a receptor like kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eby
タイトルCrystal structure of the ectodomain of a receptor like kinase
要素Chitin elicitor receptor kinase 1
キーワードTRANSFERASE / pathogen-associated molecular patterns / Pattern recognition receptors / Chitin Elicitor Receptor Kinase 1 / LysM / lysine motif / chitin oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


response to chitin / cellular response to chitin / chitosan binding / detection of molecule of fungal origin / detection of peptidoglycan / transmembrane receptor protein kinase activity / cellular response to molecule of bacterial origin / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / chitin binding / defense response to fungus ...response to chitin / cellular response to chitin / chitosan binding / detection of molecule of fungal origin / detection of peptidoglycan / transmembrane receptor protein kinase activity / cellular response to molecule of bacterial origin / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / chitin binding / defense response to fungus / kinase activity / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LYK3/4/5 LysM2 domain / LysM domain / LysM domain receptor kinase CERK1/LYK3-like / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...LYK3/4/5 LysM2 domain / LysM domain / LysM domain receptor kinase CERK1/LYK3-like / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chitin elicitor receptor kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Chai, J. / Liu, T. / Han, Z. / She, J / Wang, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Chitin-induced dimerization activates a plant immune receptor.
著者: Liu, T. / Liu, Z. / Song, C. / Hu, Y. / Han, Z. / She, J. / Fan, F. / Wang, J. / Jin, C. / Chang, J. / Zhou, J.M. / Chai, J.
履歴
登録2012年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitin elicitor receptor kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5376
ポリマ－23,4561
非ポリマー2,0815
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.829, 71.128, 72.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chitin elicitor receptor kinase 1


分子量: 23456.076 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 25-230 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CERK1, At3g21630, AT3G21630 / 細胞株 (発現宿主): sf-21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A8R7E6
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium Cacodylate pH6.5, 0.2M sodium acetate, 30% (v/v) PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月15日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.642→99 Å / Num. obs: 35917 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_596)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.65→23.213 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 1788 4.98 %
Rwork0.1709 --
obs0.1718 35917 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.559 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1452 Å2-0 Å20 Å2
2---6.3401 Å2-0 Å2
3---6.195 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→23.213 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1546 0 137 348 2031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2812353
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.469664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007300
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.69460.26461370.23042590X-RAY DIFFRACTION100
1.6946-1.74450.22981230.20242593X-RAY DIFFRACTION100
1.7445-1.80070.20431400.17692585X-RAY DIFFRACTION100
1.8007-1.86510.20191360.16912622X-RAY DIFFRACTION100
1.8651-1.93970.18151300.16012615X-RAY DIFFRACTION100
1.9397-2.02790.19951350.15622618X-RAY DIFFRACTION100
2.0279-2.13480.18771560.16292607X-RAY DIFFRACTION100
2.1348-2.26840.17711270.15842645X-RAY DIFFRACTION100
2.2684-2.44340.19921180.16982639X-RAY DIFFRACTION100
2.4434-2.6890.2111450.16572655X-RAY DIFFRACTION100
2.689-3.07730.18511480.17612650X-RAY DIFFRACTION100
3.0773-3.87420.15021520.15622671X-RAY DIFFRACTION100
3.8742-23.21530.20491410.18522639X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.2693 Å / Origin y: -10.2439 Å / Origin z: -9.4443 Å
111213212223313233
T0.1222 Å20.0032 Å2-0.0034 Å2-0.1094 Å20.0031 Å2--0.1103 Å2
L1.4746 °20.0503 °2-0.189 °2-1.2579 °2-0.5596 °2--1.0743 °2
S0.0048 Å °0.0588 Å °0.0473 Å °-0.0018 Å °0.0111 Å °0.0433 Å °-0.0323 Å °0.0093 Å °-0.0006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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