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- PDB-4eaj: Co-crystal of AMPK core with AMP soaked with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eaj
タイトルCo-crystal of AMPK core with AMP soaked with ATP
要素
  • (5'-AMP-activated protein kinase subunit ...) x 2
  • 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
キーワードTRANSFERASE / AMPK
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly ...eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cold acclimation / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / regulation of bile acid secretion / positive regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / import into nucleus / regulation of vesicle-mediated transport / nucleotide-activated protein kinase complex / : / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine metabolism / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / tau-protein kinase / protein kinase regulator activity / cellular response to ethanol / bile acid and bile salt transport / protein localization to lipid droplet / negative regulation of TOR signaling / bile acid signaling pathway / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to caffeine / motor behavior / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / tau-protein kinase activity / positive regulation of protein localization / AMP binding / cholesterol biosynthetic process / fatty acid oxidation / cellular response to nutrient levels / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of adipose tissue development / cellular response to calcium ion / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / response to activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of glucose import / response to gamma radiation / cellular response to glucose stimulus / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / ADP binding / Wnt signaling pathway / fatty acid biosynthetic process / autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / neuron cellular homeostasis / response to estrogen / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose metabolic process / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / axon / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding
類似検索 - 分子機能
Kinase associated domain 1, KA1 / PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain ...Kinase associated domain 1, KA1 / PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / TATA-Binding Protein / CBS domain superfamily / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Immunoglobulin E-set / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2 / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.609 Å
データ登録者Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: AMP-activated protein kinase undergoes nucleotide-dependent conformational changes
著者: Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W.
履歴
登録2012年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
B: 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2
C: 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7806
ポリマ－59,4193
非ポリマー1,3623
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7800 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area21190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.104, 116.006, 48.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA ...AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase kinase / HMGCR kinase / Tau-protein kinase PRKAA1


分子量: 12097.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera protein of residues 405-479 and residues 540-559 from 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 (Uniprot P54645), linked by linker GGGGGG
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkaa1, Ampk1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P54645, non-specific serine/threonine protein kinase, [acetyl-CoA carboxylase] kinase, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase

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5'-AMP-activated protein kinase subunit ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2 / AMPK subunit beta-2


分子量: 9886.648 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 189-272 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43741
#3: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1 / AMPKg


分子量: 37434.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkag1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80385

-
非ポリマー , 3種, 57分子

#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.86 % / Mosaicity: 0.678 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.26
詳細: MES pH 6.26, 16% IPP, 1% 1,4-butanediol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.99583 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99583 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.2 % / 数: 88967 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Χ2: 1.01 / D res high: 2.6 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 17204 / % possible obs: 98.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.033099.910.0590.9565.2
5.597.0310010.081.0775.6
4.895.5910010.0910.9365.6
4.444.8910010.10.7945.7
4.124.4410010.0980.8725.7
3.884.1210010.0990.9255.7
3.693.8810010.1120.9295.8
3.533.6910010.1251.1495.8
3.393.5310010.1431.1335.8
3.283.3910010.1731.3045.8
3.173.2810010.2051.1225.7
3.083.1710010.2261.1565.7
33.0810010.251.0265.5
2.93310010.2751.035.3
2.862.9399.610.321.0095.1
2.82.8699.710.3351.0034.6
2.742.899.310.3930.9644.3
2.692.7496.510.3510.913.7
2.642.6991.910.3490.9413.3
2.62.6485.810.3970.8572.9
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 17430 / Num. obs: 17204 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / % possible all: 85.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V92

2v92


解像度: 2.609→29.609 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8244 / SU ML: 0.35 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 24.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 826 5.03 %random
Rwork0.2015 ---
obs0.2043 16423 94.21 %-
all-17430 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.543 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 156.75 Å2 / Biso mean: 48.9522 Å2 / Biso min: 14.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7078 Å20 Å2-0 Å2
2---1.0958 Å20 Å2
3----4.6121 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.609→29.609 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3544 0 85 54 3683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0325045
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.9571349
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6094-2.77280.30131300.23882156228681
2.7728-2.98670.27871440.22412472261692
2.9867-3.28690.30681210.21922647276896
3.2869-3.76170.25151470.19382682282998
3.7617-4.73620.22661380.16372751288999
4.7362-29.61060.24091460.20432889303599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.18460.1709-0.18471.0215-0.7870.3190.1682-0.12580.09050.4877-0.1605-0.121-0.22920.0999-00.3575-0.0881-0.18030.2586-0.05370.42043.94339.4771-13.7987
20.15960.20850.13590.230.26850.304-0.04950.21030.31760.0562-0.2308-0.99360.14940.1475-00.2910.00260.0410.43350.08030.685710.715829.0297-18.8639
30.57740.5081-0.47690.3306-0.16221.0967-0.14420.3915-0.0852-0.1705-0.11590.3544-0.14640.1419-00.29770.0197-0.06370.2366-0.01790.40890.445836.6045-21.2222
40.12780.14030.04640.13410.03290.0099-0.2629-0.04660.04210.46270.497-0.7557-0.16350.641400.2790.0106-0.0920.3323-0.03540.32272.085726.8124-12.019
50.29830.0672-0.14430.0843-0.05460.1990.1251-0.09940.5586-0.4295-0.5449-0.5137-0.37890.43320.00740.46540.0011-0.27840.24570.07440.5539-3.400744.1068-27.5856
60.069-0.0679-0.00720.0657-0.04550.01840.70540.5620.882-0.40640.27430.93390.18160.2674-00.5387-0.03470.02910.36220.04650.5623-13.233734.9134-23.0428
70.1310.04630.09460.2148-0.11170.1051-0.0023-0.17080.5654-0.04230.1704-0.03-0.00720.18500.2626-0.0690.04890.2939-0.0710.2553-7.291830.7039-19.4036
80.0238-0.03230.02760.0488-0.01370.02980.39930.16090.2752-0.0521-0.08090.1718-0.22190.077600.47650.09060.04830.4272-0.18260.4747-9.886330.5189-2.6683
90.24070.2945-0.20110.3589-0.12580.13950.0167-0.03930.2574-0.1255-0.0528-0.2971-0.34910.156500.25-0.0118-0.0170.2422-0.03230.1984-7.04921.2012-19.7473
100.4739-0.0406-0.06660.6155-0.42731.28740.0325-0.0077-0.02590.0738-0.0255-0.133-0.2273-0.0772-00.12610.0443-0.02360.1708-0.03170.164-12.66310.94-8.3677
110.17840.1533-0.07650.15050.01230.0186-0.0853-0.61060.0879-0.7245-0.29270.3098-0.3830.8008-00.558-0.09910.0450.61740.04850.2328-8.676911.99475.0542
122.03540.99540.12521.40180.19340.9517-0.04240.0358-0.1029-0.08910.0289-0.11920.2667-0.055100.18770.0384-0.03940.1319-0.00740.119-18.33-1.4163-16.7417
130.11220.371-0.09180.43470.14470.5869-0.0037-0.2785-0.03690.3381-0.23540.1311-0.0801-0.3489-00.3305-0.0256-0.02060.3424-0.10520.2579-32.64915.337-2.9323
140.0644-0.06380.08480.025-0.02650.03320.42520.37410.50140.0410.359-0.47030.0607-0.570801.34880.0299-0.1740.6683-0.03660.9235-36.654112.5014-12.2365
150.37110.0673-0.34590.67950.3010.37710.15640.0925-0.01980.0111-0.1774-0.02-0.0015-0.29400.2343-0.0507-0.00580.2491-0.02280.2098-30.4124-5.9549-18.2541
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 394:425)A394 - 425
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 426:445)A426 - 445
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 446:472)A446 - 472
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 473:493)A473 - 493
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 204:210)B204 - 210
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 211:236)B211 - 236
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 237:245)B237 - 245
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 246:251)B246 - 251
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 252:271)B252 - 271
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 26:106)C26 - 106
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 107:126)C107 - 126
12X-RAY DIFFRACTION12(chain C and resid 127:222)C127 - 222
13X-RAY DIFFRACTION13(chain C and resid 223:265)C223 - 265
14X-RAY DIFFRACTION14(chain C and resid 266:273)C266 - 273
15X-RAY DIFFRACTION15(chain C and resid 274:324)C274 - 324

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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