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万見
- PDB-4e8o: Crystal structure of aminoglycoside antibiotic 6'-N-acetyltransfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e8o
タイトルCrystal structure of aminoglycoside antibiotic 6'-N-acetyltransferase AAC(6')-Ih from Acinetobacter baumannii
要素Aac(6')-Ih protein
キーワードTRANSFERASE / antibiotic resistance / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / GNAT superfamily / GCN5-related N-acetyltransferase superfamily / N-acetyltransferase fold / aminoglycoside antibiotic 6'-N-acetyltransferase / aminoglycoside antibiotics / acetyl coenzyme A / coenzyme A / intracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase / aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Aminoglycoside N6-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.138 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Minasov, G. / Dong, A. / Evdokimova, E. / Yim, V. / Courvalin, P. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: ACS Infect Dis. / 年: 2017
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of Acinetobacter spp. Aminoglycoside Acetyltransferases Highlights Functional and Evolutionary Variation among Antibiotic Resistance Enzymes.
著者: Stogios, P.J. / Kuhn, M.L. / Evdokimova, E. / Law, M. / Courvalin, P. / Savchenko, A.
履歴
登録2012年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22016年12月7日Group: Database references
改定 1.32017年2月22日Group: Database references
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aac(6')-Ih protein
B: Aac(6')-Ih protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5619
ポリマ－38,3132
非ポリマー2487
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.963, 46.048, 46.082
Angle α, β, γ (deg.)102.55, 97.13, 111.21
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Aac(6')-Ih protein


分子量: 19156.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
株: BM2686 / 遺伝子: aac(6')-Ih / プラスミド: p15Tv lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q43899, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG5000 MME, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.138→25 Å / Num. all: 16092 / Num. obs: 15384 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 11.65
反射 シェル解像度: 2.138→2.18 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / Rsym value: 0.151 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHENIX(phenix.phaser)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S3Z

1s3z


解像度: 2.138→23.497 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.09 / 位相誤差: 20.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2276 770 5.01 %random
Rwork0.1861 ---
obs0.1883 15377 95.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.363 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2672 Å23.2359 Å2-0.9984 Å2
2--0.0987 Å22.5874 Å2
3----3.366 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.138→23.497 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2368 0 7 137 2512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8053313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.564884
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003430
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.138-2.30310.24731500.21212843X-RAY DIFFRACTION92
2.3031-2.53470.24941520.21312885X-RAY DIFFRACTION95
2.5347-2.90090.24681530.20862919X-RAY DIFFRACTION95
2.9009-3.65260.22851550.17752945X-RAY DIFFRACTION97
3.6526-23.49810.20951600.17193015X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.5517-0.82531.41044.45432.03894.4098-0.0191-0.24-0.08150.22390.1327-0.3912-0.13880.6272-0.07850.2517-0.0536-0.00930.37350.01320.1549.03-45.927-4.3479
21.74190.01320.87372.4416-0.73453.76520.1094-0.2024-0.23470.0490.18570.0160.4765-0.3631-0.24870.2202-0.0244-0.0190.21190.01360.1854-1.235-46.908-17.986
33.5377-0.2530.22182.08010.73252.285-0.23040.18380.2861-0.3214-0.00330.4463-0.2734-0.4440.10460.23490.0016-0.06710.2325-0.00040.3034-17.0634-22.5367-33.4472
43.2103-1.17840.89063.3562-0.6282.5573-0.07780.18970.3422-0.06180.0286-0.278-0.06010.03640.04310.1548-0.04010.02260.197-0.00910.1855-1.319-29.0139-30.4175
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 0:58
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 59:146
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid -1:58
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 59:146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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