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- PDB-4e6s: Crystal structure of the SCAN domain from mouse Zfp206 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e6s
タイトルCrystal structure of the SCAN domain from mouse Zfp206
要素Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10
キーワードTRANSCRIPTION / SCAN domain / protein interaction / other SCANs / N-terminal part / zinc finger transcription factor
機能・相同性
機能・相同性情報


stem cell differentiation / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA breaking-rejoining enzymes fold / DNA breaking-rejoining enzymes / SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. ...DNA breaking-rejoining enzymes fold / DNA breaking-rejoining enzymes / SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Liang, Y. / Choo, S.H. / Rossbach, M. / Baburajendran, N. / Palasingam, P. / Kolatkar, P.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Crystal optimization and preliminary diffraction data analysis of the SCAN domain of Zfp206.
著者: Liang, Y. / Choo, S.H. / Rossbach, M. / Baburajendran, N. / Palasingam, P. / Kolatkar, P.R.
履歴
登録2012年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7531
ポリマ－10,7531
非ポリマー00
水45025
1
A: Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10

A: Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5072
ポリマ－21,5072
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.565, 67.565, 87.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10 / Zinc finger protein 206


分子量: 10753.480 Da / 分子数: 1 / 断片: SCAN domain, UNP RESIDUES 36-128 / 変異: Q107A, V115A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zscan10, Zfp206 / プラスミド: pDEST-HisMBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q3URR7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT. THE AUTHOR ...A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT. THE AUTHOR STATES THERE IS A MUTATION Q106A IN THIS PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.3247.04
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2911蒸気拡散法, ハンギングドロップ法80.3M ammonium sulfate, 0.1 M Tris-Cl, pH 8.6, 25% PEG 3350, 0.1M EDTA, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
2912蒸気拡散法, ハンギングドロップ法80.3M ammonium sulfate, 0.1 M Tris-Cl, pH 8.6, 25% PEG 3350, 0.1M EDTA, Mercury derivative, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.081
シンクロトロンNSLS X29A21
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2009年6月29日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2009年8月31日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0811
211
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 8995 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.2 % / Biso Wilson estimate: 0 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 47.538
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 5.976 / Num. unique all: 8995 / Rsym value: 0.468 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→47.776 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 21.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 869 10 %
Rwork0.2036 --
obs0.2068 8692 96.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 75.354 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1125 Å2-0 Å20 Å2
2---4.1125 Å20 Å2
3---8.2251 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→47.776 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数690 0 0 25 715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008707
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.984956
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.898274
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059102
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006127
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8496-1.96550.26271300.2051118991
1.9655-2.11730.2321400.1893124594
2.1173-2.33030.2041450.185129797
2.3303-2.66750.22561430.1942131299
2.6675-3.36060.25241520.2095134999
3.3606-47.79160.23241590.2075143199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.0351 Å / Origin y: -11.6745 Å / Origin z: -2.4379 Å
111213212223313233
T0.2762 Å2-0.0152 Å2-0.0057 Å2-0.3315 Å2-0.016 Å2--0.3102 Å2
L1.9977 °2-0.2538 °2-0.4029 °2-1.6642 °20.3663 °2--1.0752 °2
S-0.0105 Å °0.2772 Å °0.1185 Å °-0.1139 Å °-0.0751 Å °0.2835 Å °-0.0089 Å °-0.3587 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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