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万見
- PDB-4e44: Crystal structure of the hMHF1/hMHF2 Histone-Fold Tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+44
タイトルCrystal structure of the hMHF1/hMHF2 Histone-Fold Tetramer
要素
  • Centromere protein S
  • Centromere protein X
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone-Fold / Tetramer / Fanconi Anemia / FANCM / MHF
機能・相同性
機能・相同性情報


FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / inner kinetochore / replication fork processing / interstrand cross-link repair / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of protein ubiquitination / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere ...FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / kinetochore assembly / inner kinetochore / replication fork processing / interstrand cross-link repair / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of protein ubiquitination / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Fanconi Anemia Pathway / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein X / Centromere protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fox III, D. / Zhao, Y. / Yang, W. / Weidong, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structures Reveal that FANCM remodels the MHF Tetramer in favor of binding Branched DNA
著者: Fox III, D. / Yan, Z. / Ling, C. / Zhao, Y. / Lee, D.Y. / Yang, W. / Weidong, W.
履歴
登録2012年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere protein S
C: Centromere protein S
B: Centromere protein X
D: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3184
ポリマ－44,3184
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area17820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.780, 91.930, 61.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Centromere protein S / CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold ...CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold protein 1 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 16 kDa


分子量: 13042.696 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APITD1, CENPS, FAAP16, MHF1 / プラスミド: pGEX/pHis bicistronic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N2Z9
#2: タンパク質 Centromere protein X / CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa ...CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa / Retinoic acid-inducible gene D9 protein homolog / Stimulated by retinoic acid gene 13 protein homolog


分子量: 9116.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRA13, CENPX, FAAP10, MHF2 / プラスミド: pGEX/pHis bicistronic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A8MT69
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Tracking Code C4, 0.1M Tris pH 7.8, 0.2M LiCl, 0.1M Na2SO4, 17.5% w/v PEG3350, 10% glycerol cryo., vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03318 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03318 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.97 Å / Num. all: 26336 / Num. obs: 25440 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 40.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 11.71
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.1-2.150.5483.55262187196.9
2.15-2.210.4484.15146183398
2.21-2.280.3315.35091181497.3
2.28-2.350.2985.74886173897.8
2.35-2.420.2416.74795168996.7
2.42-2.510.1977.84584162998
2.51-2.60.1488.94399155096.9
2.6-2.710.12210.24309153497.6
2.71-2.830.10211.74084144196.6
2.83-2.970.0813.23937139497
2.97-3.130.06515.43735133097.1
3.13-3.320.05517.23437122695.8
3.32-3.550.04918.83165114395.4
3.55-3.830.04520.23013110696.6
3.83-4.20.04320.9266698795.5
4.2-4.70.03722.1250291697.4
4.7-5.420.03821.9224281596.9
5.42-6.640.03621.8185768095.6
6.64-9.390.03322.6140851193.2
9.390.03222.359823372.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å30.53 Å
Translation2.5 Å30.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TAF

1taf


解像度: 2.1→45.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.641 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1278 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all0.2 26336 --
obs0.201 25419 96.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å20.19 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2683 0 0 97 2780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192717
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021786
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.9643669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01734364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3495349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.65824.215121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21915478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.131519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02552
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 91 -
Rwork0.236 1737 -
all-1828 -
obs--96.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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