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万見
- PDB-4e1h: Fragment of human prion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e1h
タイトルFragment of human prion protein
要素(Major prion protein) x 2
キーワードCELL CYCLE / beta prism / amyloid-related oligomer / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein targeting to membrane / intracellular copper ion homeostasis / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / terminal bouton / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / protease binding / microtubule binding / molecular adaptor activity / nuclear membrane / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / : / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Apostol, M.I. / Perry, K. / Surewicz, W.K.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of a human prion protein fragment reveals a motif for oligomer formation.
著者: Apostol, M.I. / Perry, K. / Surewicz, W.K.
履歴
登録2012年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
C: Major prion protein
D: Major prion protein
E: Major prion protein
F: Major prion protein
G: Major prion protein
H: Major prion protein
I: Major prion protein
J: Major prion protein
K: Major prion protein
L: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,48419
ポリマ－8,54812
非ポリマー9367
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area4610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.317, 42.898, 46.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 700.784 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 177-182 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04156
#2: タンパク質・ペプチド
Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 723.858 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 211-216 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04156
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 100mM Citrate pH 3.5, 10mM iron (II) chloride, and 25% PEG 3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C11.73964
シンクロトロンAPS 24-ID-C20.97918
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2010年11月27日
ADSC QUANTUM 3152CCD2010年11月27日
放射
IDプロトコル散乱光タイプWavelength-ID
1SADx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.739641
20.979181
Reflection冗長度: 14.5 % / Av σ(I) over netI: 29.15 / 数: 129810 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.78 / D res high: 1.96 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 8953 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.223099.710.0492.79815
3.354.2210010.0682.52514.6
2.933.3510010.0912.34114.8
2.662.9310010.0962.01914.7
2.472.6610010.1161.76814.6
2.322.4710010.1441.56414.5
2.212.3210010.1961.40814.4
2.112.2110010.2381.23714.4
2.032.1110010.3331.00714.2
1.962.0397.410.4210.96813.7
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 13272 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.217 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.454.60.75613070.5691,2100
1.45-1.514.70.54212870.6181,2100
1.51-1.584.70.38312990.671,2100
1.58-1.664.60.28913200.7871,2100
1.66-1.764.60.20513000.9531,2100
1.76-1.94.60.14313171.3561,2100
1.9-2.094.60.10513321.8081,299.8
2.09-2.394.60.08313152.0171,299.9
2.39-3.024.50.05313671.7931,299.9
3.02-304.40.03314281.5831,298.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Adxvdata processing
SHELXD位相決定
精密化解像度: 1.4→22.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 3.167 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.077
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 649 4.9 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.167 12531 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å20 Å2
2--0.74 Å20 Å2
3----1.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→22.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数576 0 55 56 687
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.021722
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7512.033992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.88731034
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.611578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.45127.89538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.14715134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7931.5406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8751.5146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3992676
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9523316
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.3894.5302
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.73831124
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 59 -
Rwork0.235 889 -
obs--98.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6296-0.0081-0.37681.3790.68630.890.01680.00160.01240.0553-0.00940.02070.0579-0.0274-0.00740.0102-0.0014-0.0050.00540.00190.01714.180919.631614.3858
20.4594-0.44240.17233.06141.99762.11820.039-0.0059-0.0209-0.0141-0.01180.06980.0484-0.0516-0.02720.0057-0.0027-0.00120.00550.00480.02354.809218.598223.2379
30.75970.1507-0.47420.58720.07890.4132-0.0175-0.0003-0.0033-0.00960.0159-0.04230.01210.00050.00150.0061-0.00020.0010.0074-0.00070.020617.739127.455323.264
40.4392-0.6656-0.14852.31720.49750.35350.01690.0124-0.0096-0.0343-0.01520.00950.00420.0044-0.00180.0056-0.0005-0.00180.00780.00070.019216.817228.436313.6636
50.215-0.21550.02110.47640.29170.3416-0.0109-0.00740.02010.00530.0152-0.00960.00440.011-0.00430.00930-0.00280.0075-0.00120.02747.904229.143912.9383
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A177 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2C177 - 182
3X-RAY DIFFRACTION3E177 - 182
4X-RAY DIFFRACTION4I177 - 182
5X-RAY DIFFRACTION5K177 - 182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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