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- PDB-4dx8: ICAP1 in complex with KRIT1 N-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dx8
タイトルICAP1 in complex with KRIT1 N-terminus
要素
  • Integrin beta-1-binding protein 1
  • Krev interaction trapped protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Protein-protein complex / PTB domain / Nudix fold / Protein-protein interaction / Membrane / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / biomineral tissue development / myoblast migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase regulator activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endothelium development / negative regulation of focal adhesion assembly ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / biomineral tissue development / myoblast migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase regulator activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endothelium development / negative regulation of focal adhesion assembly / integrin activation / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / tube formation / negative regulation of fibroblast migration / negative regulation of endothelial cell migration / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of GTPase activity / regulation of establishment of cell polarity / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of Notch signaling pathway / receptor clustering / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of cell division / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein targeting to membrane / activation of protein kinase B activity / regulation of angiogenesis / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / ruffle / Notch signaling pathway / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of endothelial cell migration / cell redox homeostasis / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of angiogenesis / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cell periphery / protein localization to plasma membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / centriolar satellite / integrin binding / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / angiogenesis / microtubule binding / cell differentiation / cytoskeleton / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intracellular signal transduction / nuclear body / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
KRIT, N-terminal Nudix domain, NPxY motif-rich region / Integrin binding protein, ICAP-1 / Beta-1 integrin binding protein / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich region / Krev interaction trapped protein 1, FERM domain C-lobe / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich domain superfamily / : / : / NUDIX, or N-terminal NPxY motif-rich, region of KRIT / KRIT1 ankyrin-repeats domain ...KRIT, N-terminal Nudix domain, NPxY motif-rich region / Integrin binding protein, ICAP-1 / Beta-1 integrin binding protein / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich region / Krev interaction trapped protein 1, FERM domain C-lobe / KRIT, N-terminal NPxY motif-rich domain superfamily / : / : / NUDIX, or N-terminal NPxY motif-rich, region of KRIT / KRIT1 ankyrin-repeats domain / KRIT1/FRMD8, FERM domain C-lobe / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Krev interaction trapped protein 1 / Integrin beta-1-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Liu, W. / Draheim, K. / Zhang, R. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Mechanism for KRIT1 Release of ICAP1-Mediated Suppression of Integrin Activation.
著者: Liu, W. / Draheim, K.M. / Zhang, R. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J.
履歴
登録2012年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22013年3月13日Group: Database references
改定 1.32020年9月2日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: struct_keywords / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details ..._struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin beta-1-binding protein 1
B: Integrin beta-1-binding protein 1
D: Integrin beta-1-binding protein 1
E: Integrin beta-1-binding protein 1
H: Krev interaction trapped protein 1
I: Krev interaction trapped protein 1
J: Krev interaction trapped protein 1
K: Krev interaction trapped protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,56124
ポリマ－159,2828
非ポリマー1,27816
水25214
1
A: Integrin beta-1-binding protein 1
J: Krev interaction trapped protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0605
ポリマ－39,8212
非ポリマー2403
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15240 Å2
手法PISA
2
B: Integrin beta-1-binding protein 1
H: Krev interaction trapped protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3008
ポリマ－39,8212
非ポリマー4796
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15730 Å2
手法PISA
3
D: Integrin beta-1-binding protein 1
I: Krev interaction trapped protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1406
ポリマ－39,8212
非ポリマー3204
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13920 Å2
手法PISA
4
E: Integrin beta-1-binding protein 1
K: Krev interaction trapped protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0605
ポリマ－39,8212
非ポリマー2403
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.898, 157.977, 152.006
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31D
41E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 58 - 196 / Label seq-ID: 12 - 150

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3DC
4ED

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要素

#1: タンパク質
Integrin beta-1-binding protein 1 / Integrin cytoplasmic domain-associated protein 1 / ICAP-1


分子量: 16909.037 Da / 分子数: 4 / 断片: PTB domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ICAP1, Integrin cytoplasmic domain-associated protein 1 (ICAP1), ITGB1BP1
プラスミド: pET-32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14713
#2: タンパク質
Krev interaction trapped protein 1 / Krev interaction trapped 1 / Cerebral cavernous malformations 1 protein


分子量: 22911.543 Da / 分子数: 4 / 断片: Nudix domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CCM1, Krev interaction trapped protein 1 (KRIT1), KRIT1
プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00522
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.06M AmSO4, 0.2M Ammonium formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月9日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→50 Å / Num. all: 61242 / Num. obs: 61242 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 85.4 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.54→2.64 Å / 冗長度: 9.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 6068 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.54→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 17.942 / SU ML: 0.182 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.322 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2517 3097 5.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.2216 61048 --
obs0.2216 61048 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 283.36 Å2 / Biso mean: 102.7818 Å2 / Biso min: 52.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å20 Å20 Å2
2---1.09 Å20 Å2
3---2.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8098 0 16 14 8128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.028228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0021.98311109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7695982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.74623.977352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.496151478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6641550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215969
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 1038 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.340.5
BMEDIUM POSITIONAL0.490.5
DMEDIUM POSITIONAL0.480.5
EMEDIUM POSITIONAL0.410.5
AMEDIUM THERMAL4.212
BMEDIUM THERMAL4.662
DMEDIUM THERMAL4.182
EMEDIUM THERMAL3.632
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.602 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 210 -
Rwork0.359 3804 -
all-4014 -
obs--93.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.30110.763-0.8152.5181.1674.16180.05370.1567-0.21310.0406-0.01580.06830.3250.0385-0.03790.2291-0.0380.00740.2508-0.09390.051613.46642.39654.12
22.46910.31620.60414.1487-1.55194.572-0.07630.1194-0.02670.17130.0473-0.1770.00550.37810.02890.1457-0.0216-0.04630.3165-0.04770.028533.07559.50166.359
32.9573-0.1185-0.53163.2827-0.31543.7443-0.0458-0.04040.10330.04770.1854-0.23580.03270.032-0.13960.18190.07680.05680.2334-0.05010.066538.57321.88218.964
44.57870.57930.83332.29690.66684.94770.13930.10490.724-0.0802-0.12320.1835-0.22280.0226-0.01610.17950.07710.06640.1989-0.04330.179716.67438.92825.465
53.7652-0.3655-0.73466.36730.01593.7415-0.05760.35370.4295-0.4150.24980.989-0.0306-0.3509-0.19230.1788-0.1136-0.12410.38010.13690.236917.98583.75850.132
614.2529-2.46040.112411.9951-1.58215.3761-0.0591-1.3386-2.81030.6880.2252.30510.5631-0.417-0.16590.64530.07660.20770.69020.26710.959822.6082.45437.873
711.6901-2.76612.23754.416-0.22918.372-0.7772-0.82131.77240.4048-0.31540.9848-1.3617-0.94331.09270.894-0.0812-0.05540.5995-0.39220.8698-7.88858.54170.326
817.74653.68884.09835.61882.40866.85320.30570.4278-2.5562-0.6759-0.14571.51040.0517-0.8802-0.161.04030.3168-0.28591.013-0.05391.24572.64523.0715.198
91.5648-0.46012.1294.3476-0.56768.78910.00290.0037-0.03150.06830.19760.268-0.0982-0.3495-0.20050.1067-0.0562-0.00820.2568-0.04350.102421.04558.32264.002
104.8-0.9524-8.33877.1806-1.258716.1309-0.00920.3624-0.02680.0328-0.05680.1257-0.1399-0.98060.06610.11570.0743-0.02110.3312-0.02150.125326.30722.4218.591
1112.3156-1.3281-5.34513.2025.527116.56190.33410.35950.658-0.12010.1297-0.1782-0.569-0.1046-0.46380.2317-0.0760.01170.1556-0.00160.122116.48254.19955.985
127.5743-0.3343-1.13496.29357.130715.1337-0.06640.17150.1915-0.0463-0.1471-0.10290.53290.28080.21350.17450.0930.04150.16-0.02170.09220.20526.94625.113
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 196
2X-RAY DIFFRACTION2B58 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3D58 - 196
4X-RAY DIFFRACTION4E58 - 196
5X-RAY DIFFRACTION5H8 - 179
6X-RAY DIFFRACTION6I12 - 179
7X-RAY DIFFRACTION7J8 - 179
8X-RAY DIFFRACTION8K13 - 179
9X-RAY DIFFRACTION9H180 - 197
10X-RAY DIFFRACTION10I180 - 197
11X-RAY DIFFRACTION11J180 - 197
12X-RAY DIFFRACTION12K180 - 197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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