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- PDB-4drh: Co-crystal structure of the PPIase domain of FKBP51, Rapamycin an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4drh
タイトルCo-crystal structure of the PPIase domain of FKBP51, Rapamycin and the FRB fragment of mTOR at low pH
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
キーワードIsomerase/Transferase / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophilin / peptidyl-prolyl isomerase / mammalian target of Rapamycin / kinase / signalling / immunosuppression / cancer / Isomerase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...positive regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / MTOR signalling / energy reserve metabolic process / cellular response to L-leucine / regulation of lysosome organization / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / cellular response to nutrient / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to methionine / TORC2 signaling / negative regulation of cell size / cellular response to osmotic stress / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / anoikis / cell projection organization / inositol hexakisphosphate binding / response to alcohol / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of myelination / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of ruffle assembly / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / FK506 binding / positive regulation of myotube differentiation / Macroautophagy / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / positive regulation of actin filament polymerization / oligodendrocyte differentiation / TORC1 signaling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / behavioral response to pain / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / response to amino acid / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / heart morphogenesis / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / neuronal action potential / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / phagocytic vesicle / T cell costimulation / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytoskeleton organization / endomembrane system / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to nutrient levels / positive regulation of glycolytic process / cellular response to amino acid starvation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of autophagy / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / positive regulation of translation / TP53 Regulates Metabolic Genes / peptidylprolyl isomerase / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium
類似検索 - 分子機能
FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : ...FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / Tetratricopeptide repeat / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TPR repeat region circular profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Maerz, A.M. / Bracher, A. / Hausch, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2013
タイトル: Large FK506-Binding Proteins Shape the Pharmacology of Rapamycin.
著者: Marz, A.M. / Fabian, A.K. / Kozany, C. / Bracher, A. / Hausch, F.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
E: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,72827
ポリマ－54,8824
非ポリマー3,84623
水1,60389
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,41214
ポリマ－27,4412
非ポリマー1,97112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area12300 Å2
手法PISA
2
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
E: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,31613
ポリマ－27,4412
非ポリマー1,87511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area11290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.678, 103.678, 106.543
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-205-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor- ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 15693.832 Da / 分子数: 2 / 断片: FKBP51 Fk1 domain, UNP RESIDUES 1-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIG6, FKBP5, FKBP51 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 11747.374 Da / 分子数: 2 / 断片: FRB domain, UNP RESIDUES 2025-2114 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 3.5
詳細: 0.1M citric acid 2M (NH4)2SO4, pH 3.5, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9814 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9814 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→89.803 Å / Num. all: 29100 / Num. obs: 29100 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 46.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.427.50.5191.43151341760.51998.8
2.42-2.577.50.3352.22996839790.33599.2
2.57-2.757.50.2243.42819837720.22499.4
2.75-2.977.50.14652625535200.14699.7
2.97-3.257.40.08982395132350.08999.9
3.25-3.647.40.05711.92159329280.05799.9
3.64-4.27.30.05710.61896526040.05799.8
4.2-5.147.10.0688.21575122120.06899.6
5.14-7.276.90.05610.61168017050.05698.8
7.27-89.8037.20.03716.670179690.03797.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å89.79 Å
Translation3 Å89.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FAP

1fap


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.2467 / WRfactor Rwork: 0.215 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8532 / SU B: 12.061 / SU ML: 0.145 / SU R Cruickshank DPI: 0.2816 / SU Rfree: 0.2124 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2259 1474 5.1 %RANDOM
Rwork0.1871 ---
obs0.1891 27545 99.36 %-
all-29019 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.55 Å2 / Biso mean: 45.9823 Å2 / Biso min: 22.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3497 0 235 89 3821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223819
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.452.025165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4855446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.16924.479163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.45715630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9841515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022821
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.21590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22526
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5931.52291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8823535
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56731737
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2914.51630
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 100 -
Rwork0.232 1999 -
all-2099 -
obs--98.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.23121.7298-0.09132.8622-0.21154.46520.0219-0.32620.23920.09090.05690.2318-0.401-0.4133-0.0787-0.23080.0649-0.0509-0.0358-0.0712-0.1436-26.06519.436-6.227
24.7102-0.60510.24436.05371.10886.42560.0922-0.1826-0.13350.3729-0.1624-0.2951-0.2068-0.14680.0701-0.3174-0.0433-0.0111-0.09940.0015-0.2394-12.7619.261.402
34.6791-0.0186-0.83454.04481.21585.9041-0.0298-0.03320.02520.0036-0.0457-0.0908-0.2540.03540.0755-0.2794-0.0235-0.04-0.1553-0.0101-0.2656-15.16819.82-4.905
45.61372.14021.91644.00551.40347.3642-0.0229-0.03520.1974-0.14320.02920.0312-0.59120.1967-0.0063-0.2615-0.10330.0247-0.07790.0017-0.22739.35321.822.322
58.76778.99244.880417.62762.9233.23250.5047-0.5133-0.41161.0733-0.5238-1.1718-0.51730.78680.01910.0653-0.2397-0.00360.3512-0.0031-0.160913.26924.67117.803
65.1383-1.8912-0.144213.41942.68464.01260.0021-0.7516-0.0305-0.09240.03480.03470.0069-0.0158-0.0369-0.3269-0.11310.0201-0.02520.0152-0.2892.7514.0847.836
79.97952.74772.6254.50140.39193.4526-0.08820.27990.5922-0.5123-0.04680.5607-0.4763-0.24870.1350.015-0.11530.0123-0.1202-0.0325-0.095331.3255.4074.411
87.44171.35122.26787.59120.8414.5794-0.22040.6936-0.1379-0.66390.17730.0547-0.12250.11570.0431-0.0057-0.22590.0297-0.024-0.0073-0.163728.13145.961-2.256
97.03731.0171.68796.7167-1.57486.52240.07560.0684-0.5692-0.26210.01520.19180.3922-0.0013-0.0907-0.0983-0.16190.0624-0.1257-0.0457-0.126529.34443.6494.163
105.56840.55190.04775.27391.60386.765-0.10190.3667-0.206-0.42850.07240.0977-0.0839-0.30490.0295-0.107-0.22810.0889-0.0743-0.0202-0.15615.98724.013-4.892
1110.3361-4.84535.10827.647-3.557210.68770.11330.2484-0.3738-1.25170.1919-0.55190.4287-0.3216-0.30520.076-0.29310.2299-0.0129-0.0618-0.087825.43823.287-11.893
127.5658-6.0987-1.52313.467-2.26849.4689-0.50160.86870.1086-1.14010.42390.1426-0.8319-0.16890.07770.0821-0.29190.0045-0.0125-0.0142-0.205720.72232.722-10.409
137.0578-2.4792.28163.55463.38187.2575-0.18430.2411-0.1201-0.61130.2124-0.3118-0.49040.0702-0.0281-0.2497-0.104-0.0573-0.1390.013-0.2056-4.93420.018-1.833
141.22263.41820.879310.8081.70211.08940.4182-0.3875-0.6364-0.1636-0.1416-0.2479-0.56670.1065-0.2766-0.119-0.18250.00670.0781-0.1067-0.10423.83336.969-0.293
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 48
2X-RAY DIFFRACTION2A49 - 86
3X-RAY DIFFRACTION3A87 - 140
4X-RAY DIFFRACTION4B2018 - 2056
5X-RAY DIFFRACTION5B2057 - 2076
6X-RAY DIFFRACTION6B2077 - 2112
7X-RAY DIFFRACTION7D10 - 51
8X-RAY DIFFRACTION8D52 - 101
9X-RAY DIFFRACTION9D102 - 140
10X-RAY DIFFRACTION10E2019 - 2066
11X-RAY DIFFRACTION11E2067 - 2097
12X-RAY DIFFRACTION12E2098 - 2112
13X-RAY DIFFRACTION13A201
14X-RAY DIFFRACTION14D201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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