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万見
- PDB-4djs: Structure of beta-catenin in complex with a stapled peptide inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4djs
タイトルStructure of beta-catenin in complex with a stapled peptide inhibitor
要素
  • Catenin beta-1
  • stapled peptide RRWPQ(MK8)ILD(MK8)HVRRVWR
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / transcription regulation / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / CDH11 homotypic and heterotypic interactions ...positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / neural plate development / metanephros morphogenesis / glial cell fate determination / Regulation of CDH19 Expression and Function / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / central nervous system vasculogenesis / regulation of centriole-centriole cohesion / RUNX3 regulates WNT signaling / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Regulation of CDH11 function / embryonic axis specification / Specification of the neural plate border / regulation of fibroblast proliferation / Scrib-APC-beta-catenin complex / lens morphogenesis in camera-type eye / beta-catenin-TCF complex / endodermal cell fate commitment / acinar cell differentiation / dorsal root ganglion development / synaptic vesicle clustering / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / layer formation in cerebral cortex / Formation of the nephric duct / positive regulation of myoblast proliferation / establishment of blood-retinal barrier / dorsal/ventral axis specification / sympathetic ganglion development / fungiform papilla formation / positive regulation of endothelial cell differentiation / presynaptic active zone cytoplasmic component / mesenchymal to epithelial transition / embryonic foregut morphogenesis / hindbrain development / lung epithelial cell differentiation / positive regulation of determination of dorsal identity / positive regulation of skeletal muscle tissue development / ectoderm development / regulation of protein localization to cell surface / hair cell differentiation / cellular response to indole-3-methanol / detection of muscle stretch / mesenchymal stem cell differentiation / smooth muscle cell differentiation / positive regulation of odontoblast differentiation / endothelial tube morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / histone methyltransferase binding / alpha-catenin binding / cranial skeletal system development / regulation of calcium ion import / Germ layer formation at gastrulation / establishment of blood-brain barrier / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / fascia adherens / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / flotillin complex / apicolateral plasma membrane / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / male genitalia development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / regulation of smooth muscle cell proliferation / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / embryonic brain development / catenin complex / beta-catenin destruction complex / lung-associated mesenchyme development / Formation of axial mesoderm / negative regulation of protein sumoylation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated
類似検索 - 分子機能
Beta-catenin / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.029 Å
データ登録者Bowman, B.R. / Grossmann, T.N. / Yeh, J.T.-H. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Inhibition of oncogenic Wnt signaling through direct targeting of beta-catenin.
著者: Grossmann, T.N. / Yeh, J.T. / Bowman, B.R. / Chu, Q. / Moellering, R.E. / Verdine, G.L.
履歴
登録2012年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin beta-1
B: stapled peptide RRWPQ(MK8)ILD(MK8)HVRRVWR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8322
ポリマ－58,8322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area22610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.060, 74.808, 135.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Catenin beta-1 / Beta-catenin


分子量: 56498.570 Da / 分子数: 1 / 断片: armadillo repeats 1-12 (UNP residues 148-665) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNB1, CTNNB, OK/SW-cl.35, PRO2286 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35222
#2: タンパク質・ペプチド stapled peptide RRWPQ(MK8)ILD(MK8)HVRRVWR


分子量: 2333.827 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 1.4-2.0 M sodium chloride, 100 mM Bis-Tris, 100 mM potassium phosphate monobasic, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月1日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.029→50.26 Å / Num. all: 12929 / Num. obs: 12929 / % possible obs: 99.9 %
反射 シェル最高解像度: 3.029 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.029→50.26 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 30.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 1210 9.95 %
Rwork0.2633 --
obs0.266 12159 93.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.094 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-40.2095 Å2-0 Å2-0 Å2
2---18.0463 Å20 Å2
3----22.1633 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.029→50.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4007 0 0 0 4007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4875513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0221520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.029-3.15040.33181130.337986X-RAY DIFFRACTION78
3.1504-3.29370.33961180.31961100X-RAY DIFFRACTION87
3.2937-3.46740.35291330.30951159X-RAY DIFFRACTION91
3.4674-3.68450.31831260.27731206X-RAY DIFFRACTION93
3.6845-3.96890.31431390.26281250X-RAY DIFFRACTION96
3.9689-4.36810.26891380.24921255X-RAY DIFFRACTION98
4.3681-4.99970.2631440.23261304X-RAY DIFFRACTION99
4.9997-6.29720.30531450.27471306X-RAY DIFFRACTION98
6.2972-50.26720.23441540.22771383X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75540.10480.05171.0495-0.90952.4030.06840.44240.1678-0.3261-0.5065-0.0115-0.6875-0.3982-0.03450.6533-0.0567-0.01710.73040.09140.3518-11.218118.7504-90.3262
21.1183-1.2630.57681.774-1.18734.7313-0.07-0.1366-0.0427-0.11860.117-0.10070.1115-0.3084-0.02170.1416-0.0116-0.00390.2792-0.0030.3874-9.104214.4649-74.1386
3-1.21290.6051-0.3342.7876-0.67925.03790.1709-0.1041-0.24540.099-0.0541-0.0195-0.1176-0.4358-0.0080.11690.06160.01260.38060.09680.2996-9.636910.7068-46.529
42.3734-0.38680.881.4782-0.9931.5754-0.33810.0472-0.08210.51380.2773-0.0264-0.4039-0.13970.08330.4007-0.05690.0220.42210.05850.3694-7.61934.6017-26.3672
51.2576-0.82360.90072.2225-0.50081.0616-0.42820.132-0.03411.08490.50140.0623-0.2878-0.22030.02040.77370.0469-0.0690.34230.04670.436-0.3471-0.1264-17.3764
60.62330.6054-0.17925.3559-2.10650.9301-0.2273-0.5251-0.18552.87920.6254-1.5467-0.50250.70040.24871.2462-0.0388-0.65260.4603-0.14360.882510.38143.334-15.0264
70.22961.1527-0.03834.0107-0.15870.3151.4748-0.4876-0.84743.1155-0.5811-1.5102-0.36950.37310.19411.9138-0.0349-0.88660.5877-0.22151.055213.79646.1572-6.3697
81.56131.7215-0.57072.32940.91572.95960.0195-0.3235-0.48983.0768-0.4332-0.7969-2.69860.4833-0.43932.3857-0.2493-0.87150.29520.17650.831113.007612.0047-3.7548
91.6794-0.0638-0.87631.0796-1.1141.48610.1748-0.3150.93412.8664-1.40371.5317-1.79930.37810.01623.3847-0.2656-0.40550.5205-0.09910.51169.826520.7456-2.6184
101.32250.8251-0.18432.1351-0.50832.32921.1716-0.05010.32751.9718-0.9191.1616-1.86870.23120.10233.3934-0.4295-0.04150.7469-0.09460.78539.146922.57977.264
111.08991.18410.71234.1617-0.20321.95620.0979-0.6885-0.6201-1.17750.3233-0.55220.4849-0.4151-0.14460.6673-0.2223-0.12070.5917-0.00110.5146-15.11291.8041-65.2394
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( chain A and resid 148:166 )A148 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2( chain A and resid 167:277 )A167 - 277
3X-RAY DIFFRACTION3( chain A and resid 278:388 )A278 - 388
4X-RAY DIFFRACTION4( chain A and resid 389:443 )A389 - 443
5X-RAY DIFFRACTION5( chain A and resid 444:490 )A444 - 490
6X-RAY DIFFRACTION6( chain A and resid 491:517 )A491 - 517
7X-RAY DIFFRACTION7( chain A and resid 518:549 )A518 - 549
8X-RAY DIFFRACTION8( chain A and resid 561:603 )A561 - 603
9X-RAY DIFFRACTION9( chain A and resid 604:621 )A604 - 621
10X-RAY DIFFRACTION10( chain A and resid 622:665 )A622 - 665
11X-RAY DIFFRACTION11( chain B and resid 2:16 )B2 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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