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- PDB-4dgi: Structure of POM1 FAB fragment complexed with human PrPc Fragment... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dgi
タイトルStructure of POM1 FAB fragment complexed with human PrPc Fragment 120-230
要素
  • Major prion protein
  • POM1 Fab Heavy chain
  • POM1 Fab Light chain
キーワードPROTEIN BINDING / prion / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / NCAM1 interactions / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dendritic spine maintenance / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / extrinsic component of membrane / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / postsynapse / microtubule binding / nuclear membrane / protease binding / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / cell cycle / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Baral, P.K. / Wieland, B. / Swayampakula, M. / James, M.N.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural studies on the folded domain of the human prion protein bound to the Fab fragment of the antibody POM1.
著者: Baral, P.K. / Wieland, B. / Swayampakula, M. / Polymenidou, M. / Rahman, M.H. / Kav, N.N. / Aguzzi, A. / James, M.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of prion protein bound to the Fab fragment of the POM1 antibody.
著者: Baral, P.K. / Wieland, B. / Swayampakula, M. / Polymenidou, M. / Aguzzi, A. / Kav, N.N. / James, M.N.
履歴
登録2012年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
H: POM1 Fab Heavy chain
L: POM1 Fab Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0174
ポリマ－59,9943
非ポリマー231
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.530, 105.920, 76.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 13087.545 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 120-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 抗体 POM1 Fab Heavy chain


分子量: 23397.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 POM1 Fab Light chain


分子量: 23509.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1M MES, 0.1M sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.56 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.56 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→76.5 Å / Num. all: 26309 / Num. obs: 26309 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→35.194 Å / SU ML: 0.89 / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 34.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2893 1285 5.01 %
Rwork0.2578 --
obs0.2594 25651 99.17 %
all-26309 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.445 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.166 Å20 Å20.4084 Å2
2--15.7809 Å2-0 Å2
3----13.6149 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.83 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→35.194 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4105 0 1 170 4276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0184209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0455715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0561519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.109628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014736
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.49610.41331480.41662665X-RAY DIFFRACTION99
2.4961-2.60970.34921210.36852752X-RAY DIFFRACTION99
2.6097-2.74730.34671180.31732692X-RAY DIFFRACTION99
2.7473-2.91930.35911430.27942707X-RAY DIFFRACTION99
2.9193-3.14460.3171310.24192704X-RAY DIFFRACTION100
3.1446-3.46080.29141480.22762726X-RAY DIFFRACTION100
3.4608-3.9610.24731480.22382746X-RAY DIFFRACTION100
3.961-4.98810.23481690.2012687X-RAY DIFFRACTION100
4.9881-35.19820.28921590.26922687X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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