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- PDB-4dgd: TRIMCyp cyclophilin domain from Macaca mulatta: H70C mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dgd
タイトルTRIMCyp cyclophilin domain from Macaca mulatta: H70C mutant
要素TRIMCyp
キーワードISOMERASE / anti-viral protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein dephosphorylation / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / platelet activation / platelet aggregation / integrin binding / protein folding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / positive regulation of MAPK cascade / response to hypoxia / protein ubiquitination / positive regulation of protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Caines, M.E.C. / Bichel, K. / Price, A.J. / McEwan, W.A. / James, L.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Diverse HIV viruses are targeted by a conformationally dynamic antiviral.
著者: Caines, M.E. / Bichel, K. / Price, A.J. / McEwan, W.A. / Towers, G.J. / Willett, B.J. / Freund, S.M. / James, L.C.
履歴
登録2012年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIMCyp
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0742
ポリマ－17,9811
非ポリマー921
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.320, 55.950, 70.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TRIMCyp / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量: 17981.469 Da / 分子数: 1 / 断片: cyclophilin domain (UNP residues 304-468) / 変異: H70C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル) / 遺伝子: TRIMCyp / プラスミド: pOPT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: B0LJC8, UniProt: P62940*PLUS, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% w/v PEG4000, 8% v/v propan-2-ol, 0.1 M sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月11日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→43.924 Å / Num. all: 28507 / Num. obs: 28507 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 8.98 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.4-1.483.70.3442.21512340470.34496.3
1.48-1.573.80.2453.11454338010.24596.6
1.57-1.673.80.1724.41376636450.17297.6
1.67-1.813.80.1365.21299534320.13697.5
1.81-1.983.70.0957.11176231560.09598.7
1.98-2.213.70.0699.41077828970.06998.7
2.21-2.563.60.0639.9935725940.06399.2
2.56-3.133.40.05610748921870.05698.8
3.13-4.433.50.03915.3594717180.03997.9
4.43-35.4553.40.02621.6355210300.02699.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WLW

2wlw


解像度: 1.4→43.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.166 / WRfactor Rwork: 0.1341 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.922 / SU B: 1.848 / SU ML: 0.033 / SU R Cruickshank DPI: 0.0689 / SU Rfree: 0.0585 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1683 1440 5.1 %RANDOM
Rwork0.1364 ---
obs0.138 28385 97.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.37 Å2 / Biso mean: 10.5434 Å2 / Biso min: 3.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→43.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1261 0 6 225 1492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02964
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.9391864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90132351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3735181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59324.60363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.52615235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.991155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02296
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.55237887
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.2985225
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.29552315
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 94 -
Rwork0.238 1771 -
all-1865 -
obs--95.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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