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- PDB-4dbp: Myosin VI nucleotide-free (MDINSERT2) D179Y crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dbp
タイトルMyosin VI nucleotide-free (MDINSERT2) D179Y crystal structure
要素
  • Calmodulin
  • Myosin-VI
キーワードmotor protein/Calcium binding protein / motor protein / motor protein-Calcium binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phospholipase C-activating phototransduction signaling pathway / myosin VI complex / myosin VI head/neck binding / myosin VII complex / photoreceptor cell axon guidance / negative regulation of opsin-mediated signaling pathway / rhabdomere development / rhabdomere / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of smell / myosin V complex ...negative regulation of phospholipase C-activating phototransduction signaling pathway / myosin VI complex / myosin VI head/neck binding / myosin VII complex / photoreceptor cell axon guidance / negative regulation of opsin-mediated signaling pathway / rhabdomere development / rhabdomere / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of smell / myosin V complex / regulation of secretion / kinetochore organization / autophagic cell death / G protein-coupled opsin signaling pathway / inner ear auditory receptor cell differentiation / actin filament-based movement / myosin V binding / channel regulator activity / cellular response to ethanol / myosin complex / clathrin-coated vesicle / inner ear morphogenesis / muscle cell cellular homeostasis / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / mitotic spindle pole / filamentous actin / centriole replication / cytoskeletal motor activity / microvillus / enzyme regulator activity / ruffle / centriole / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / actin filament organization / filopodium / actin filament / intracellular protein transport / sensory perception of sound / ADP binding / microtubule cytoskeleton organization / spindle / ruffle membrane / endocytosis / actin filament binding / mitotic spindle / sensory perception of smell / intracellular protein localization / actin cytoskeleton / midbody / cell cortex / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / calmodulin binding / centrosome / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / : / Myosin VI cargo binding domain / Myosin VI, lever arm / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / : / Myosin VI cargo binding domain / Myosin VI, lever arm / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / Unconventional myosin-VI / Calmodulin / Unconventional myosin-VI
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Mutations in myosin VI that cause a loss of coordination between heads provide insights into the structural changes underlying force generation and the importance of gating
著者: Song, L. / Pylypenko, O. / Yang, Z. / Houdusse, A. / Sweeney, L.H.
履歴
登録2012年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-VI
C: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,39327
ポリマ－109,9072
非ポリマー1,48625
水14,070781
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8960 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area41020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.600, 104.390, 90.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Myosin-VI


分子量: 93081.164 Da / 分子数: 1 / 断片: MOTOR DOMAIN-INSERT2, UNP residues 2-815 / 変異: D179Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: MYO6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: F1RQI7, UniProt: Q29122*PLUS
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16825.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Cam, CG8472
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62152

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非ポリマー , 5種, 806分子

#3: 化合物 ChemComp-TBU / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / 2-METHYL-2-PROPANOL / tert-ブタノ-ル


分子量: 74.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 781 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.5% P8K, 50 mM MOPS pH7,3% I-prop, 3% tert-but,1mM TCEP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.9 Å / Num. all: 64374 / Num. obs: 63904 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2BKH

2bkh


解像度: 2.2→19.885 Å / SU ML: 0.65 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 3196 5 %RANDOM
Rwork0.1626 ---
obs0.1653 63899 99.41 %-
all-64374 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.641 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.885 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7403 0 90 781 8274
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99910341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5962882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041348
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.27850.27493160.20785989X-RAY DIFFRACTION99
2.2785-2.36960.2673180.20196050X-RAY DIFFRACTION99
2.3696-2.47720.25623160.19316010X-RAY DIFFRACTION99
2.4772-2.60760.25263190.18366057X-RAY DIFFRACTION99
2.6076-2.77050.24813190.17086063X-RAY DIFFRACTION99
2.7705-2.98380.23433200.16136084X-RAY DIFFRACTION100
2.9838-3.28280.22673200.16296071X-RAY DIFFRACTION100
3.2828-3.75510.20563210.16286094X-RAY DIFFRACTION100
3.7551-4.72060.17253210.13076108X-RAY DIFFRACTION100
4.7206-19.8850.20683260.15846177X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07810.14330.08360.33230.35530.5973-0.1727-0.20460.10330.36140.1749-0.1527-0.08590.1291-0.01481.11410.4537-0.37910.5758-0.24730.047114.9308-7.241952.0317
21.2775-0.8742-0.49941.76771.1552.6989-0.1191-0.16170.01560.27320.15560.1842-0.3118-0.3365-0.00040.67740.31750.03050.3827-0.04230.1835-1.02343.295140.2895
31.0554-0.1687-0.40420.61810.58412.12780.0268-0.22880.19390.17940.1078-0.0251-0.2726-0.14730.07560.68690.2693-0.18850.3575-0.21370.09748.58390.490945.3747
40.6435-0.07380.19151.0705-0.40870.6271-0.05530.02850.0841-0.03120.13020.17230.0196-0.0723-0.0209-0.0279-0.00570.0317-0.0014-0.0220.0426-17.79260.092-0.6475
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN C AND RESID 80:147 )C80 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 3:72 )C3 - 72
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 784:815 )A784 - 815
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 3:783 )A3 - 783

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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