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万見
- PDB-4da5: Choline Kinase alpha acts through a double-displacement kinetic m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4da5
タイトルCholine Kinase alpha acts through a double-displacement kinetic mechanism involving enzyme isomerisation, as determined through enzyme and inhibitor kinetics and structural biology
要素Choline kinase alpha
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / kinase / signal transduction / cytoplasmic / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ethanolamine kinase / choline kinase / Synthesis of PE / ethanolamine kinase activity / choline kinase activity / CDP-choline pathway / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / lipid droplet disassembly / phosphatidylcholine biosynthetic process / cholinesterase activity ...ethanolamine kinase / choline kinase / Synthesis of PE / ethanolamine kinase activity / choline kinase activity / CDP-choline pathway / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / lipid droplet disassembly / phosphatidylcholine biosynthetic process / cholinesterase activity / lipid transport / Synthesis of PC / cellular response to glucose starvation / lipid droplet / lipid metabolic process / protein tyrosine kinase activity / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Choline/ethanolamine kinase / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0H7 / Choline kinase alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Brown, K. / Hudson, C. / Charlton, P. / Pollard, J.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Kinetic and mechanistic characterisation of Choline Kinase-alpha.
著者: Hudson, C.S. / Knegtel, R.M. / Brown, K. / Charlton, P.A. / Pollard, J.R.
履歴
登録2012年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Choline kinase alpha
B: Choline kinase alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,5636
ポリマ－104,6222
非ポリマー9414
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area32020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.840, 121.690, 131.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Choline kinase alpha / CK / CHETK-alpha / Ethanolamine kinase / / EK


分子量: 52310.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHKA, CHK, CKI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P35790, choline kinase, ethanolamine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-0H7 / (3R)-1-azabicyclo[2.2.2]oct-3-yl[bis(5-chlorothiophen-2-yl)]methanol


分子量: 374.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17Cl2NOS2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M bis-Tris (pH 6.5), 25% polyethylene glycol 3350, and 0.1 M magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 35824 / Num. obs: 35439 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 46.35 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 11.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
AMoRE位相決定
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→18.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9302 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8889 / SU R Cruickshank DPI: 0.347 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2594 1758 4.97 %RANDOM
Rwork0.1958 ---
obs0.1988 35350 98.64 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1716 Å20 Å20 Å2
2---3.3246 Å20 Å2
3---3.4962 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.315 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→18.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5668 0 54 229 5951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095877HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.057924HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2071SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes140HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes830HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5877HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.92
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion711SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6704SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 134 4.63 %
Rwork0.2247 2760 -
all0.2273 2894 -
obs--98.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2471-0.026-0.10620.67410.33771.42790.0213-0.02550.0126-0.0053-0.00050.0185-0.0411-0.0192-0.0208-0.1454-0.01590.0070.1142-0.0067-0.1312-12.2842-7.19394.9672
20.52050.5125-0.0480.79390.0791.0921-0.05420.0474-0.0007-0.05010.0321-0.01310.0688-0.01450.0221-0.15850.0032-0.01530.099-0.0114-0.09920.539224.65227.3214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A81 - 457
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B90 - 457

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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