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- PDB-4d6z: Cytochrome P450 3A4 bound to imidazole and an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d6z
タイトルCytochrome P450 3A4 bound to imidazole and an inhibitor
要素CYTOCHROME P450 3A4
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / CYTOCHROME P450 / HUMAN CYP3A4 / IMIDAZOLE / INHIBITORY COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


quinine 3-monooxygenase / 1,8-cineole 2-exo-monooxygenase / albendazole monooxygenase (sulfoxide-forming) / quinine 3-monooxygenase activity / 1,8-cineole 2-exo-monooxygenase activity / 1-alpha,25-dihydroxyvitamin D3 23-hydroxylase activity / vitamin D3 25-hydroxylase activity / testosterone 6-beta-hydroxylase activity / vitamin D 24-hydroxylase activity / vitamin D catabolic process ...quinine 3-monooxygenase / 1,8-cineole 2-exo-monooxygenase / albendazole monooxygenase (sulfoxide-forming) / quinine 3-monooxygenase activity / 1,8-cineole 2-exo-monooxygenase activity / 1-alpha,25-dihydroxyvitamin D3 23-hydroxylase activity / vitamin D3 25-hydroxylase activity / testosterone 6-beta-hydroxylase activity / vitamin D 24-hydroxylase activity / vitamin D catabolic process / retinoic acid 4-hydroxylase activity / aflatoxin metabolic process / caffeine oxidase activity / estrogen 16-alpha-hydroxylase activity / estrogen 2-hydroxylase activity / lipid hydroxylation / anandamide 8,9 epoxidase activity / anandamide 11,12 epoxidase activity / anandamide 14,15 epoxidase activity / alkaloid catabolic process / Aflatoxin activation and detoxification / Biosynthesis of maresin-like SPMs / monoterpenoid metabolic process / vitamin D metabolic process / Atorvastatin ADME / oxidative demethylation / steroid catabolic process / Xenobiotics / steroid hydroxylase activity / Phase I - Functionalization of compounds / long-chain fatty acid biosynthetic process / retinoic acid metabolic process / retinol metabolic process / estrogen metabolic process / Prednisone ADME / unspecific monooxygenase / aromatase activity / Aspirin ADME / steroid metabolic process / androgen metabolic process / xenobiotic catabolic process / steroid binding / cholesterol metabolic process / xenobiotic metabolic process / monooxygenase activity / lipid metabolic process / oxygen binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, E-class, group II / Cytochrome P450, E-class, CYP3A / : / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 ...Cytochrome P450, E-class, group II / Cytochrome P450, E-class, CYP3A / : / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IMIDAZOLE / Chem-PK9 / Cytochrome P450 3A4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Sevrioukova, I. / Poulos, T.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Inhibitor Design for Evaluation of a Cyp3A4 Pharmacophore Model.
著者: Kaur, P. / Chamberlin, R. / Poulos, T.L. / Sevrioukova, I.F.
履歴
登録2014年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME P450 3A4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0178
ポリマ－55,6421
非ポリマー1,3757
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.050, 99.400, 133.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2136-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CYTOCHROME P450 3A4 / 1 / 8-CINEOLE 2-EXO-MONOOXYGENASE / ALBENDAZOLE MONOOXYGENASE / ALBENDAZOLE SULFOXIDASE / CYPIIIA3 ...1 / 8-CINEOLE 2-EXO-MONOOXYGENASE / ALBENDAZOLE MONOOXYGENASE / ALBENDAZOLE SULFOXIDASE / CYPIIIA3 / CYPIIIA4 / CYTOCHROME P450 3A3 / CYTOCHROME P450 HLP / CYTOCHROME P450 NF-25 / CYTOCHROME P450-PCN1 / NIFEDIPINE OXIDASE / QUININE 3-MONOOXYGENASE / TAUROCHENODEOXYCHOLATE 6-ALPHA-HYDROXYLASE


分子量: 55641.676 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, UNP RESIDUES 23-503 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P08684, EC: 1.14.13.157, EC: 1.14.13.32, EC: 1.14.13.67, EC: 1.14.13.97

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非ポリマー , 5種, 197分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-PK9 / tert-butyl {6-oxo-6-[(pyridin-3-ylmethyl)amino]hexyl}carbamate


分子量: 321.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O3
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES 3-22 DELETED MUTATIONS K282A AND E285A 4- HISTIDINE C-TERMINAL TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: CONDITION A3 FROM THE MORPHEUS CRYSTALLIZATION KIT (MOLECULAR DIMENSIONS), pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月11日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→45 Å / Num. obs: 38419 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 37.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4I3Q

4i3q


解像度: 1.93→38.492 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 280-288 DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1935 5 %
Rwork0.18 --
obs0.1823 38410 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→38.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3706 0 95 190 3991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083957
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2555372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2971518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006678
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9301-1.97830.2921330.2462622X-RAY DIFFRACTION100
1.9783-2.03180.26341430.20582597X-RAY DIFFRACTION100
2.0318-2.09160.21761380.19872590X-RAY DIFFRACTION100
2.0916-2.15910.23781390.19592603X-RAY DIFFRACTION100
2.1591-2.23630.2521510.192583X-RAY DIFFRACTION100
2.2363-2.32580.24281450.18662582X-RAY DIFFRACTION100
2.3258-2.43160.21851350.18212634X-RAY DIFFRACTION100
2.4316-2.55980.19061260.1932612X-RAY DIFFRACTION100
2.5598-2.72010.27491360.18992624X-RAY DIFFRACTION100
2.7201-2.93010.25061440.19032617X-RAY DIFFRACTION100
2.9301-3.22480.26381470.19542641X-RAY DIFFRACTION99
3.2248-3.69120.26541340.17532633X-RAY DIFFRACTION99
3.6912-4.64920.18061310.15252625X-RAY DIFFRACTION98
4.6492-38.49920.20591330.17822512X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.4482 Å / Origin y: 25.9639 Å / Origin z: -14.6248 Å
111213212223313233
T0.2566 Å20.0029 Å20.065 Å2-0.3214 Å2-0.0082 Å2--0.2453 Å2
L1.3839 °2-1.0422 °2-0.408 °2-3.0925 °20.7016 °2--1.2556 °2
S-0.1335 Å °-0.1012 Å °-0.093 Å °0.3478 Å °0.0326 Å °-0.0458 Å °0.2531 Å °0.1306 Å °0.0983 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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