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- PDB-4d4o: Crystal Structure of the Kti11 Kti13 heterodimer Spacegroup P64 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d4o
タイトルCrystal Structure of the Kti11 Kti13 heterodimer Spacegroup P64
要素PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
キーワードTRANSLATION / TRNA MODIFICATION / KTI11 / KTI13 / ELONGATOR / DIPHTHAMIDE MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / iron chaperone activity / protein histidyl modification to diphthamide / tRNA wobble uridine modification / ferrous iron binding / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / iron chaperone activity / protein histidyl modification to diphthamide / tRNA wobble uridine modification / ferrous iron binding / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / iron ion binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Microbial ribonuclease fold / DPH Zinc finger / DPH-type metal-binding domain / DPH-type metal-binding domain superfamily / CSL zinc finger / DPH-type metal-binding (MB) domain profile. / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat ...Microbial ribonuclease fold / DPH Zinc finger / DPH-type metal-binding domain / DPH-type metal-binding domain superfamily / CSL zinc finger / DPH-type metal-binding (MB) domain profile. / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein KTI13 / Diphthamide biosynthesis protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.897 Å
データ登録者Glatt, S. / Mueller, C.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of the Kti11/Kti13 Heterodimer and its Double Role in Modifications of tRNA and Eukaryotic Elongation Factor 2.
著者: Glatt, S. / Zabel, R. / Vonkova, I. / Kumar, A. / Netz, D.J. / Pierik, A.J. / Rybin, V. / Lill, R. / Gavin, A. / Balbach, J. / Breunig, K.D. / Muller, C.W.
履歴
登録2014年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
B: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
C: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,4948
ポリマ－140,0943
非ポリマー4005
水00
1
A: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
B: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
C: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
ヘテロ分子

A: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
B: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
C: PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,98816
ポリマ－280,1886
非ポリマー80010
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area13910 Å2
ΔGint-99.7 kcal/mol
Surface area64710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.270, 151.270, 107.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN ATS1, DIPHTHAMIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN 3 / ALPHA-TUBULIN SUPPRESSOR 1 / KLUYVEROMYCES LACTIS TOXIN-INSENSITIVE PROTEIN 11


分子量: 46698.074 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): PSTAR RARE / 参照: UniProt: P31386, UniProt: Q3E840
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細FUSION PROTEIN OF KTI13 (UNIPROT ID P31386, RESIDUES A1- A333) AND KTI11 (UNIPROT ID Q3E840, ...FUSION PROTEIN OF KTI13 (UNIPROT ID P31386, RESIDUES A1- A333) AND KTI11 (UNIPROT ID Q3E840, RESIDUES A344-A419) USING A GSGSGSGSGS LINKER (RESIDUES A334-343), LINKER ORDERED FUSION PROTEIN OF KTI13 (UNIPROT ID P31386, RESIDUES B1- B333) AND KTI11 (UNIPROT ID Q3E840, RESIDUES C344-C417) USING A GSGSGSGSGS LINKER (RESIDUES B334,B335,C343), LINKER PARTIALLY ORDERED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM TRIS PH 7.4, 2 M LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97626
検出器日付: 2013年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 30909 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 11.06 % / Biso Wilson estimate: 83.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 20.33
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.897→75.635 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: KTI13 KTI11 FUSION PROTEIN WITH A GSGSGSGSGSG LINKER. IN CHAIN A THE LINKER IS FULLY VISIBLE, IN CHAINS B AND C THE LINKER IS DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2188 1546 5 %
Rwork0.198 --
obs0.1991 30906 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.897→75.635 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6329 0 17 0 6346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6278810
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6852332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046924
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8974-2.99090.32811330.31432531X-RAY DIFFRACTION95
2.9909-3.09780.35741410.29332667X-RAY DIFFRACTION100
3.0978-3.22180.31691410.28022677X-RAY DIFFRACTION100
3.2218-3.36840.28081410.26222695X-RAY DIFFRACTION100
3.3684-3.5460.26031390.2352631X-RAY DIFFRACTION100
3.546-3.76820.25961410.20742674X-RAY DIFFRACTION100
3.7682-4.05910.22981400.18772671X-RAY DIFFRACTION100
4.0591-4.46760.17031410.15932681X-RAY DIFFRACTION100
4.4676-5.11390.16811420.15582690X-RAY DIFFRACTION100
5.1139-6.44250.19581420.18362690X-RAY DIFFRACTION100
6.4425-75.66070.20191450.19212753X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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