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- PDB-4cny: Structure of PII signaling protein GlnZ from Azospirillum brasilense -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cny
タイトルStructure of PII signaling protein GlnZ from Azospirillum brasilense
要素PII-LIKE PROTEIN PZ
キーワードSIGNALING PROTEIN / GLNK-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / P-II protein family profile. / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Nitrogen regulatory protein P-II
類似検索 - 構成要素
生物種AZOSPIRILLUM BRASILENSE (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Truan, D. / Li, X.-D. / Winkler, F.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure and Thermodynamics of Effector Molecule Binding to the Nitrogen Signal Transduction Pii Protein Glnz from Azospirillum Brasilense.
著者: Truan, D. / Bjelic, S. / Li, X. / Winkler, F.K.
履歴
登録2014年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Database references
改定 1.22014年7月30日Group: Database references
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PII-LIKE PROTEIN PZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5724
ポリマ－12,2871
非ポリマー2853
水3,189177
1
A: PII-LIKE PROTEIN PZ
ヘテロ分子

A: PII-LIKE PROTEIN PZ
ヘテロ分子

A: PII-LIKE PROTEIN PZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,71612
ポリマ－36,8613
非ポリマー8559
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
Buried area6870 Å2
ΔGint-69.7 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.630, 87.630, 87.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1111-

PO4

21A-1111-

PO4

31A-1112-

PO4

41A-1112-

PO4

51A-2098-

HOH

61A-2100-

HOH

71A-2175-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PII-LIKE PROTEIN PZ


分子量: 12287.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) AZOSPIRILLUM BRASILENSE (バクテリア) / 参照: UniProt: P70731
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.4 M AMMONIUM PHOSPHATE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年5月21日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→35.78 Å / Num. obs: 44969 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.59 % / Biso Wilson estimate: 12.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.1→1.2 Å / 冗長度: 3.72 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GNK

1gnk


解像度: 1.2→35.775 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 12.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.171 2001 5.7 %
Rwork0.147 --
obs0.1483 34977 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.208 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9709 Å20 Å20 Å2
2---0.9709 Å20 Å2
3----0.9709 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→35.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数711 0 15 177 903
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.163988
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.414272
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005122
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2001-1.23010.15671420.15322323X-RAY DIFFRACTION100
1.2301-1.26330.20271430.16472362X-RAY DIFFRACTION100
1.2633-1.30050.17421420.1542310X-RAY DIFFRACTION100
1.3005-1.34250.16091420.13312354X-RAY DIFFRACTION100
1.3425-1.39050.15461440.13442344X-RAY DIFFRACTION100
1.3905-1.44620.15161450.12332323X-RAY DIFFRACTION100
1.4462-1.5120.13931430.10942358X-RAY DIFFRACTION100
1.512-1.59170.14241410.10422338X-RAY DIFFRACTION100
1.5917-1.69140.1431440.10942361X-RAY DIFFRACTION100
1.6914-1.8220.14311380.11992349X-RAY DIFFRACTION100
1.822-2.00530.18531440.12862365X-RAY DIFFRACTION100
2.0053-2.29550.17621390.14992361X-RAY DIFFRACTION100
2.2955-2.89190.19451440.15882370X-RAY DIFFRACTION100
2.8919-35.79070.17491500.17252458X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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