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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4cl3 | |||||||||
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タイトル | 1.70 A resolution structure of the malate dehydrogenase from Chloroflexus aurantiacus | |||||||||
![]() | MALATE DEHYDROGENASE | |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / THERMOPHILE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / carboxylic acid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Talon, R. / Madern, D. / Girard, E. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: An Experimental Point of View on Hydration/Solvation in Halophilic Proteins. 著者: Talon, R. / Coquelle, N. / Madern, D. / Girard, E. #1: ![]() タイトル: Sampling the Conformational Energy Landscape of a Hyperthermophilic Protein by Engineering Key Substitutions. 著者: Colletier, J. / Aleksandrov, A. / Coquelle, N. / Mraihi, S. / Mendoza-Barbera, E. / Field, M. / Madern, D. #2: ![]() タイトル: Gradual Adaptive Changes of a Protein Facing High Salt Concentrations. 著者: Coquelle, N. / Talon, R. / Juers, D.H. / Girard, E. / Kahn, R. / Madern, D. #3: ![]() タイトル: Specific Radiation Damage to Acidic Residues and its Relation to Their Chemical and Structural Environment. 著者: Fioravanti, E. / Vellieux, F.M.D. / Amara, P. / Madern, D. / Weik, M. #4: ![]() タイトル: The Oligomeric States of Haloarcula Marismortui Malate Dehydrogenase are Modulated by Solvent Components as Shown by Crystallographic and Biochemical Studies. 著者: Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D. #5: ![]() タイトル: Gd-Hpdo3A, a Complex to Obtain High-Phasing-Power Heavy-Atom Derivatives for Sad and MAD Experiments: Results with Tetragonal Hen Egg-White Lysozyme. 著者: Girard, E. / Chantalat, L. / Vicat, J. / Kahn, R. #6: ジャーナル: J.Synchrotron Radia. / 年: 2011 タイトル: Using Lanthanoid Complexes to Phase Large Macromolecular Assemblies. 著者: Talon, R. / Kahn, R. / Dura, M.A. / Maury, O. / Vellieux, F.M.D. / Franzetti, B. / Girard, E. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 269.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 218.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AD
#1: タンパク質 | 分子量: 32747.744 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: DSM 63 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: B9LLP6, malate dehydrogenase |
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-非ポリマー , 5種, 966分子 ![](data/chem/img/CD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-CD / #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 化合物 | ChemComp-ACT / #5: 化合物 | ChemComp-PEG / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 293 K / pH: 4.6 詳細: 4-14% PEG 400, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.6, 0.04 M CADMIUM ACETATE, 293 K, 1-3 DAYS |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月6日 / 詳細: TWO MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTALS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→19.7 Å / Num. obs: 68673 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: NONE 解像度: 1.699→19.701 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.54 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: ONLY THE A-D PROTEIN HOMODIMER WAS FOUND INSIDE THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.699→19.701 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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