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- PDB-4cl3: 1.70 A resolution structure of the malate dehydrogenase from Chlo... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4cl3 | |||||||||
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Title | 1.70 A resolution structure of the malate dehydrogenase from Chloroflexus aurantiacus | |||||||||
![]() | MALATE DEHYDROGENASE | |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / THERMOPHILE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE | |||||||||
Function / homology | ![]() malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / carboxylic acid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Talon, R. / Madern, D. / Girard, E. | |||||||||
![]() | ![]() Title: An Experimental Point of View on Hydration/Solvation in Halophilic Proteins. Authors: Talon, R. / Coquelle, N. / Madern, D. / Girard, E. #1: ![]() Title: Sampling the Conformational Energy Landscape of a Hyperthermophilic Protein by Engineering Key Substitutions. Authors: Colletier, J. / Aleksandrov, A. / Coquelle, N. / Mraihi, S. / Mendoza-Barbera, E. / Field, M. / Madern, D. #2: ![]() Title: Gradual Adaptive Changes of a Protein Facing High Salt Concentrations. Authors: Coquelle, N. / Talon, R. / Juers, D.H. / Girard, E. / Kahn, R. / Madern, D. #3: ![]() Title: Specific Radiation Damage to Acidic Residues and its Relation to Their Chemical and Structural Environment. Authors: Fioravanti, E. / Vellieux, F.M.D. / Amara, P. / Madern, D. / Weik, M. #4: ![]() Title: The Oligomeric States of Haloarcula Marismortui Malate Dehydrogenase are Modulated by Solvent Components as Shown by Crystallographic and Biochemical Studies. Authors: Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D. #5: ![]() Title: Gd-Hpdo3A, a Complex to Obtain High-Phasing-Power Heavy-Atom Derivatives for Sad and MAD Experiments: Results with Tetragonal Hen Egg-White Lysozyme. Authors: Girard, E. / Chantalat, L. / Vicat, J. / Kahn, R. #6: Journal: J.Synchrotron Radia. / Year: 2011 Title: Using Lanthanoid Complexes to Phase Large Macromolecular Assemblies. Authors: Talon, R. / Kahn, R. / Dura, M.A. / Maury, O. / Vellieux, F.M.D. / Franzetti, B. / Girard, E. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 269.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 218.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AD
#1: Protein | Mass: 32747.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: DSM 63 / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 966 molecules ![](data/chem/img/CD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-CD / #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Chemical | ChemComp-ACT / #5: Chemical | ChemComp-PEG / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 49.5 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 4.6 Details: 4-14% PEG 400, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.6, 0.04 M CADMIUM ACETATE, 293 K, 1-3 DAYS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 6, 2009 / Details: TWO MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTALS MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→19.7 Å / Num. obs: 68673 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.79 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: NONE Resolution: 1.699→19.701 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.54 / Stereochemistry target values: ML Details: ONLY THE A-D PROTEIN HOMODIMER WAS FOUND INSIDE THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.699→19.701 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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