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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4cgb | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the trimerization domain of EML2 | ||||||
要素 | ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2 | ||||||
キーワード | CELL CYCLE / COILED-COIL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of microtubule nucleation / : / microtubule associated complex / negative regulation of microtubule polymerization / visual perception / tubulin binding / sensory perception of sound / spindle / microtubule cytoskeleton organization / microtubule binding ...regulation of microtubule nucleation / : / microtubule associated complex / negative regulation of microtubule polymerization / visual perception / tubulin binding / sensory perception of sound / spindle / microtubule cytoskeleton organization / microtubule binding / microtubule / signaling receptor binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.154 Å | ||||||
データ登録者 | Richards, M.W. / Bayliss, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2015 タイトル: Microtubule Association of Eml Proteins and the Eml4-Alk Variant 3 Oncoprotein Require an N-Terminal Trimerization Domain. 著者: Richards, M.W. / O'Regan, L. / Roth, D. / Montgomery, J.M. / Straube, A. / Fry, A.M. / Bayliss, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4cgb.cif.gz | 111.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4cgb.ent.gz | 90.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4cgb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4cgb_validation.pdf.gz | 473.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4cgb_full_validation.pdf.gz | 476 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4cgb_validation.xml.gz | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4cgb_validation.cif.gz | 16.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cg/4cgb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cg/4cgb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 5601.340 Da / 分子数: 6 / 断片: TRIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 11-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BRAIN AND SPINAL CORD / プラスミド: PET30TEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: O95834 #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-GOL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUE IS NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCE AND DERIVES FROM THE TEV CLEAVAGE ...THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUE IS NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCE AND DERIVES FROM THE TEV CLEAVAGE SITE. SEQUENCE USED HERE IS THE ISOFORM-2 OF O95834 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.7 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD USING 100 MM BIS-TRIS-PROPANE PH 6.5, 20% PEG 3350, 200 MM POTASSIUM THIOCYANATE IN THE RESERVOIR. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.15→50.86 Å / Num. obs: 14593 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 28.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.15→2.32 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4CGC 解像度: 2.154→50.846 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 23.5 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: IN CHAIN A RESIDUES 14-57 ARE ORDERED. IN CHAIN B RESIDUES 14-58 ARE ORDERED. IN CHAIN C RESIDUES 13-53 ARE ORDERED. IN CHAIN D RESIDUES 13-57 ARE ORDERED. IN CHAIN E RESIDUES 13-52 ARE ...詳細: IN CHAIN A RESIDUES 14-57 ARE ORDERED. IN CHAIN B RESIDUES 14-58 ARE ORDERED. IN CHAIN C RESIDUES 13-53 ARE ORDERED. IN CHAIN D RESIDUES 13-57 ARE ORDERED. IN CHAIN E RESIDUES 13-52 ARE ORDERED. IN CHAIN F RESIDUES 13-57 ARE ORDERED.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.888 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.154→50.846 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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