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- PDB-4cdo: Crystal structure of PQBP1 bound to spliceosomal U5-15kD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cdo
タイトルCrystal structure of PQBP1 bound to spliceosomal U5-15kD
要素THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN
キーワードCELL CYCLE / U5-52KD
機能・相同性
機能・相同性情報


neuronal ribonucleoprotein granule / alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / cellular response to exogenous dsRNA / regulation of dendrite morphogenesis / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / regulation of RNA splicing / positive regulation of type I interferon production ...neuronal ribonucleoprotein granule / alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / cellular response to exogenous dsRNA / regulation of dendrite morphogenesis / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / regulation of RNA splicing / positive regulation of type I interferon production / U5 snRNP / positive regulation of defense response to virus by host / ribonucleoprotein complex binding / activation of innate immune response / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / double-stranded DNA binding / defense response to virus / transcription coactivator activity / nuclear body / nuclear speck / cell division / innate immune response / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dim1 family / Mitosis protein DIM1 / Mitosis protein DIM1 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Dim1 family / Mitosis protein DIM1 / Mitosis protein DIM1 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyglutamine-binding protein 1 / Thioredoxin-like protein 4A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mizuguchi, M. / Obita, T. / Serita, T. / Kojima, R. / Nabeshima, Y. / Okazawa, H.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2014
タイトル: Mutations in the Pqbp1 Gene Prevent its Interaction with the Spliceosomal Protein U5-15Kd.
著者: Mizuguchi, M. / Obita, T. / Serita, T. / Kojima, R. / Nabeshima, Y. / Okazawa, H.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN
C: THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6632
ポリマ－42,6632
非ポリマー00
水77543
1
C: THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3311
ポリマ－21,3311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3311
ポリマ－21,3311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.360, 53.700, 66.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN-LIKE PROTEIN 4A, POLYGLUTAMINE-BINDING PROTEIN / DIM1 PROTEIN HOMOLOG / SPLICEOSOMAL U5 SNRNP-SPECIFIC 15 KDA PROTEIN / THIOREDOXIN-LIKE U5 SNRNP ...DIM1 PROTEIN HOMOLOG / SPLICEOSOMAL U5 SNRNP-SPECIFIC 15 KDA PROTEIN / THIOREDOXIN-LIKE U5 SNRNP PROTEIN U5-15KD / PQBP-1 / 38 KDA NUCLEAR PROTEIN CONTAINING A WW DOMAIN / NPW38 / POLYGLUTAMINE TRACT-BINDING PROTEIN 1


分子量: 21331.283 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 4-137,223-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P83876, UniProt: O60828
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1
検出器日付: 2011年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.82 Å / Num. obs: 14640 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→33.095 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2382 736 5 %
Rwork0.1868 --
obs0.1895 14622 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→33.095 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2418 0 0 43 2461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082476
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0543352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.147920
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5003-2.69330.30971550.21542736X-RAY DIFFRACTION100
2.6933-2.96420.27081400.20932798X-RAY DIFFRACTION100
2.9642-3.39270.23781290.19372758X-RAY DIFFRACTION100
3.3927-4.2730.21031600.17132750X-RAY DIFFRACTION100
4.273-33.0980.22961520.17732844X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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