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- PDB-4ccn: 60S ribosomal protein L8 histidine hydroxylase (NO66 L299C/C300S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ccn
タイトル60S ribosomal protein L8 histidine hydroxylase (NO66 L299C/C300S) in complex with Mn(II), N-oxalylglycine (NOG) and 60S ribosomal protein L8 (RPL8 G220C) peptide fragment (complex-2)
要素
  • 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
  • BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON-BINDING / DSBH / 2- OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC DOMAIN / RIBOSOME BIOGENESIS / NUCLEAR PROTEIN / RPL8 / BETA-HYDROXYLATION / TRANSCRIPTION AND EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-histidine (3S)-3-hydroxylase / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / protein demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K4 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / Protein hydroxylation ...protein-L-histidine (3S)-3-hydroxylase / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / protein demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / histone H3K4 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / Protein hydroxylation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / negative regulation of osteoblast differentiation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / regulation of DNA repair / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / postsynapse / postsynaptic density / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / iron ion binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ribosomal oxygenase 1, C-terminal winged helix domain / JmjC domain-containing ribosomal oxygenase (ROX), dimer domain / Outer Surface Protein A; domain 3 - #40 / JmjC domain-containing / JmjC domain / Outer Surface Protein A; domain 3 / Cupin / Ribosomal protein L2, archaeal-type / JmjC domain ...: / Ribosomal oxygenase 1, C-terminal winged helix domain / JmjC domain-containing ribosomal oxygenase (ROX), dimer domain / Outer Surface Protein A; domain 3 - #40 / JmjC domain-containing / JmjC domain / Outer Surface Protein A; domain 3 / Cupin / Ribosomal protein L2, archaeal-type / JmjC domain / JmjC domain profile. / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Proteins L2, RNA binding N-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Jelly Rolls / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / Large ribosomal subunit protein uL2 / Ribosomal oxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Ribosomal oxygenases are structurally conserved from prokaryotes to humans.
著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. ...著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / von Delft, F. / Oppermann, U. / McDonough, M.A. / Doherty, A.J. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Oxygenase-Catalyzed Ribosome Hydroxylation Occurs in Prokaryotes and Humans.
著者: Ge, W. / Wolf, A. / Feng, T. / Ho, C. / Sekirnik, R. / Zayer, A. / Granatino, N. / Cockman, M.E. / Loenarz, C. / Loik, N.D. / Hardy, A.P. / Claridge, T.D.W. / Hamed, R.B. / Chowdhury, R. / ...著者: Ge, W. / Wolf, A. / Feng, T. / Ho, C. / Sekirnik, R. / Zayer, A. / Granatino, N. / Cockman, M.E. / Loenarz, C. / Loik, N.D. / Hardy, A.P. / Claridge, T.D.W. / Hamed, R.B. / Chowdhury, R. / Gong, L. / Robinson, C.V. / Trudgian, D.C. / Jiang, M. / Mackeen, M.M. / Mccullagh, J.S. / Gordiyenko, Y. / Thalhammer, A. / Yamamoto, A. / Yang, M. / Liu-Yi, P. / Zhang, Z. / Schmidt-Zachmann, M. / Kessler, B.M. / Ratcliffe, P.J. / Preston, G.M. / Coleman, M.L. / Schofield, C.J.
履歴
登録2013年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22014年6月25日Group: Database references
改定 1.32018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
B: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
C: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
D: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,56711
ポリマ－113,9094
非ポリマー6587
水6,539363
1
A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
B: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
C: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
D: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
B: BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66
C: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
D: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,13422
ポリマ－227,8188
非ポリマー1,31614
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area26260 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area71690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.165, 83.721, 97.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE AND HISTIDYL-HYDROXYLASE NO66 / 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8 HISTIDINE HYDROXYLASE / HISTONE LYSINE DEMETHYLASE NO66 / MYC-ASSOCIATED ...60S RIBOSOMAL PROTEIN L8 HISTIDINE HYDROXYLASE / HISTONE LYSINE DEMETHYLASE NO66 / MYC-ASSOCIATED PROTEIN WITH JMJC DOMAIN / NUCLEOLAR PROTEIN 66 / HSNO66 / RIBOSOMAL OXYGENASE NO66 / ROX


分子量: 53215.113 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 183-641 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9H6W3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9H6W3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む, [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase
#2: タンパク質・ペプチド 60S RIBOSOMAL PROTEIN L8


分子量: 3739.275 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 205-239 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P62917

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非ポリマー , 5種, 370分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE


分子量: 147.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.87 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP 0.1M BIS-TRIS PROPANE PH 7.4, 0.4M MAGNESIUM FORMATE, 0.002M MNCL2, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→44.19 Å / Num. obs: 58651 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 35.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.23→2.35 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4DIQ

4diq


解像度: 2.23→44.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 286843.07 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE RPL8 RESIDUE ASN215 FORMS THE CENTER OF A HYDROGEN BOND NETWORK INVOLVING TWO NO66-BOUND WATER MOLECULES AND ASN376 ND2 OF NO66. THE MULTIPLE INTERACTIONS ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE RPL8 RESIDUE ASN215 FORMS THE CENTER OF A HYDROGEN BOND NETWORK INVOLVING TWO NO66-BOUND WATER MOLECULES AND ASN376 ND2 OF NO66. THE MULTIPLE INTERACTIONS OBSERVED WITH THIS RESIDUE LIKELY ACCOUNT FOR AN UNUSUAL SIDE CHAIN CONFORMATION OF ASN215 OF RPL8 WITH A CB-CA-C ANGLE OF 127.4 DEGREES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2956 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 58651 98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.5178 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.34 Å20 Å2-1.26 Å2
2--6.74 Å20 Å2
3---0.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→44.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7417 0 36 363 7816
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 408 4.8 %
Rwork0.332 8498 -
obs--59.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4OGA.PAROGA.TOP
X-RAY DIFFRACTION5EDO.PAREDO.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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