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- PDB-4cbo: Crystal structure of Complement Factor D mutant R202A after ensem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cbo
タイトルCrystal structure of Complement Factor D mutant R202A after ensemble refinement
要素COMPLEMENT FACTOR D
キーワードHYDROLASE / FACTOR D / ENSEMBLE REFINEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


complement factor D / Alternative complement activation / complement activation / complement activation, alternative pathway / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen ...complement factor D / Alternative complement activation / complement activation / complement activation, alternative pathway / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor D
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Forneris, F. / Burnley, B.T. / Gros, P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Ensemble Refinement Shows Conformational Flexibility in Crystal Structures of Human Complement Factor D
著者: Forneris, F. / Burnley, B.T. / Gros, P.
履歴
登録2013年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22016年1月27日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR D
B: COMPLEMENT FACTOR D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8904
ポリマ－48,7052
非ポリマー1842
水4,702261
1
A: COMPLEMENT FACTOR D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4452
ポリマ－24,3531
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: COMPLEMENT FACTOR D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4452
ポリマ－24,3531
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.140, 67.310, 133.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
モデル数77

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR D / ADIPSIN / C3 CONVERTASE ACTIVATOR / PROPERDIN FACTOR D


分子量: 24352.691 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 26-253 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00746, complement factor D
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION R202A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15% PEG 6000, 50 MM MES/NAOH PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→47.33 Å / Num. obs: 37211 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.ENSEMBLE_REFINEMENT: DEV_1259)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DSU

1dsu


解像度: 1.8→47.332 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.77 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: NUMBER OF STRUCTURES IN THE ENSEMBLE IS 77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2116 1857 5 %
Rwork0.1634 --
obs0.166 37154 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.332 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3412 0 12 261 3685
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.789
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.63
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84870.2671480.23612683X-RAY DIFFRACTION99
1.8487-1.90310.27141440.22282658X-RAY DIFFRACTION99
1.9031-1.96450.26551500.20492694X-RAY DIFFRACTION100
1.9645-2.03470.25341370.17722689X-RAY DIFFRACTION99
2.0347-2.11620.22941200.16292723X-RAY DIFFRACTION99
2.1162-2.21250.22841580.15732654X-RAY DIFFRACTION98
2.2125-2.32910.2061330.1592731X-RAY DIFFRACTION100
2.3291-2.47510.22361540.15592669X-RAY DIFFRACTION98
2.4751-2.66620.20531340.15052723X-RAY DIFFRACTION99
2.6662-2.93440.21561570.14392712X-RAY DIFFRACTION98
2.9344-3.35890.20951370.14222751X-RAY DIFFRACTION99
3.3589-4.23150.17951300.15052709X-RAY DIFFRACTION96
4.2315-47.34790.19121550.1782901X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.838-0.6354-0.46581.4696-0.35540.7022-0.0515-0.21410.26770.22030.03020.0097-0.0376-0.02430.02130.2116-0.0019-0.00890.2008-0.02970.1703-8.839915.9983-16.8688
22.9058-0.010.71372.7424-0.64192.17450.01340.1001-0.1067-0.46970.10340.18290.2547-0.1416-0.11680.331-0.03240.00410.19740.01790.1676-12.591917.689-49.5736
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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