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万見
- PDB-3toi: Tailoring Enzyme Stability and Exploiting Stability-Trait Linkage... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3toi
タイトルTailoring Enzyme Stability and Exploiting Stability-Trait Linkage by Iterative Truncation and Optimization
要素Ampicillin resistance protein
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase TEM / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Tam, H.K. / Einsle, O.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Exploring the Molecular Linkage of Protein Stability Traits for Enzyme Optimization by Iterative Truncation and Evolution.
著者: Speck, J. / Hecky, J. / Tam, H.K. / Arndt, K.M. / Einsle, O. / Muller, K.M.
履歴
登録2011年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ampicillin resistance protein
B: Ampicillin resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3992
ポリマ－55,3992
非ポリマー00
水4,504250
1
A: Ampicillin resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6991
ポリマ－27,6991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ampicillin resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6991
ポリマ－27,6991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.003, 47.525, 258.827
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A40 - 287
2114B40 - 287

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.20602, 0.970309, 0.126713), (0.968042, -0.221016, 0.118517), (0.143004, 0.098247, -0.984834)15.15401, -27.561, 67.40736

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要素

#1: タンパク質 Ampicillin resistance protein / Beta-lactamase / Betalactamase TEM-116 / Extended spectrum beta-lactamase / Mutant extended- ...Beta-lactamase / Betalactamase TEM-116 / Extended spectrum beta-lactamase / Mutant extended-spectrum beta-lactamase / TEM extended spectrum beta-lactamase


分子量: 27699.457 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 39-283
変異: I56V, R120G, M182T, T195S, I208M, A224V, R241H, T265M
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bla, blaTEM-116 / プラスミド: pJH_BlaSS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RV308
参照: UniProt: Q79DR3, UniProt: P62593*PLUS, beta-lactamase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2 M imidazole maleate, 44% PEG600, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月30日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.744 Å / Num. all: 41888 / Num. obs: 41888 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0113精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CMZ

3cmz


解像度: 1.9→46.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 7.266 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23713 2115 5 %RANDOM
Rwork0.19931 ---
obs0.20124 39772 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.634 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3748 0 0 250 3998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193810
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1491.9785159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1625491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9323.875160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.16715668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7061532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212842
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1868 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.360.5
MEDIUM THERMAL1.512
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 157 -
Rwork0.281 2578 -
obs--99.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8092-0.10070.45130.43870.00991.1261-0.0151-0.0277-0.00270.0097-0.00250.0077-0.0191-0.04060.01750.032-0.01160.01080.0137-0.00650.0047-10.9217-10.040817.7698
20.4093-0.0419-0.00791.1549-0.46591.0957-0.0014-0.00410.011-0.0019-0.0243-0.0811-0.00260.06120.02570.0226-0.0051-0.00870.0281-0.00610.0134.43-34.143647.7386
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A40 - 289
2X-RAY DIFFRACTION2B42 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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