[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4c9n: Structure of camphor and hydroxycamphor bound D259N mutant of CYP101D1 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4c9n | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of camphor and hydroxycamphor bound D259N mutant of CYP101D1 | ||||||
Components | CYTOCHROME P450 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / MONO-OXYGENASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / monooxygenase activity / iron ion binding / heme binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | NOVOSPHINGOBIUM AROMATICIVORANS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Batabyal, D. / L Poulos, T. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: Crystal Structures and Functional Characterization of Wild Type and Active Sites Mutants of Cyp101D1. Authors: Batabyal, D. / Poulos, T.L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4c9n.cif.gz | 344.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4c9n.ent.gz | 282.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4c9n.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4c9n_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4c9n_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 4c9n_validation.xml.gz | 36.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4c9n_validation.cif.gz | 52.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/4c9n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/4c9n | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4c9kC 4c9lC 4c9mC 4c9oC 4c9pC 3lxiS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 47336.988 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) NOVOSPHINGOBIUM AROMATICIVORANS (bacteria) Strain: DSM12444 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q2GB12 |
---|
-Non-polymers , 5 types, 491 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.44 Å3/Da / Density % sol: 64.21 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 8.2 / Details: 100 MM TRIS PH 8.2, 1.6M AMMONIUM SULPHATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL7-1 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 2, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→49.59 Å / Num. obs: 67852 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.4 / Redundancy: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 26.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.32 Å / Redundancy: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3LXI Resolution: 2.2→49.531 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.96 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→49.531 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|