[日本語] English
万見
- PDB-4c5i: Crystal structure of MBTD1 YY1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c5i
タイトルCrystal structure of MBTD1 YY1 complex
要素
  • MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
  • TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR PROTEIN YY1
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


NuA4 histone acetyltransferase complex binding / histone H4K20me1 reader activity / response to prostaglandin F / RNA localization / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / embryonic skeletal system development / histone H4K20me2 reader activity / PcG protein complex / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development ...NuA4 histone acetyltransferase complex binding / histone H4K20me1 reader activity / response to prostaglandin F / RNA localization / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / embryonic skeletal system development / histone H4K20me2 reader activity / PcG protein complex / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / camera-type eye morphogenesis / negative regulation of interferon-beta production / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / chromatin silencing complex / response to UV-C / anterior/posterior pattern specification / DNA-binding transcription repressor activity / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / regulation of chromosome organization / SMAD binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / : / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / four-way junction DNA binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / telomere maintenance / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of DNA repair / B cell differentiation / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage Recognition in GG-NER / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / UCH proteinases / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to UV / nucleosome / site of double-strand break / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
C2H2-type Zinc finger protein, YY1-like / Zinc finger, FCS-type / FCS-type zinc finger superfamily / Zinc finger, FCS-type / Zinc finger FCS-type profile. / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : / mbt repeat ...C2H2-type Zinc finger protein, YY1-like / Zinc finger, FCS-type / FCS-type zinc finger superfamily / Zinc finger, FCS-type / Zinc finger FCS-type profile. / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : / mbt repeat / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional repressor protein YY1 / MBT domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.586 Å
データ登録者Alfieri, C. / Glatt, S. / Mueller, C.W.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Targeting the Chromatin Repressor Sfmbt to Polycomb Response Elements
著者: Alfieri, C. / Gambetta, M.C. / Matos, R. / Glatt, S. / Sehr, P. / Fraterman, S. / Wilm, M. / Mueller, J. / Mueller, C.W.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR PROTEIN YY1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1803
ポリマ－103,1803
非ポリマー00
水1,58588
1
A: MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR PROTEIN YY1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3552
ポリマ－53,3552
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-14.3 kcal/mol
Surface area22260 Å2
手法PISA
2
B: MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8251
ポリマ－49,8251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.360, 104.710, 135.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MBT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / MBTD1


分子量: 49825.051 Da / 分子数: 2 / 断片: 4MBT, RESIDUES 130-566 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: Q05BQ5
#2: タンパク質・ペプチド TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR PROTEIN YY1 / DELTA TRANSCRIPTION FACTOR / INO80 COMPLEX SUBUNIT S / NF-E1 / YIN AND YANG 1 / YY-1 / YY1


分子量: 3529.880 Da / 分子数: 1 / 断片: SPACER, RESIDUES 199-228 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P25490
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93432
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93432 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→2.65 Å / Num. obs: 31789 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.65 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FEO

3feo


解像度: 2.586→48.807 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 1589 5 %
Rwork0.2129 --
obs0.214 31775 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.586→48.807 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6816 0 0 88 6904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037025
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6329548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1892529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451010
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031222
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5861-2.66960.39611400.32182663X-RAY DIFFRACTION98
2.6696-2.7650.31881440.30192720X-RAY DIFFRACTION100
2.765-2.87570.30831420.27672713X-RAY DIFFRACTION100
2.8757-3.00650.27671430.26562722X-RAY DIFFRACTION100
3.0065-3.1650.30751430.25042726X-RAY DIFFRACTION100
3.165-3.36330.24991450.23152751X-RAY DIFFRACTION100
3.3633-3.62290.23711440.20652732X-RAY DIFFRACTION100
3.6229-3.98730.21411450.19292747X-RAY DIFFRACTION100
3.9873-4.56390.21661440.172742X-RAY DIFFRACTION99
4.5639-5.74860.1731480.17532810X-RAY DIFFRACTION99
5.7486-48.81550.1791510.19172860X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る