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- PDB-5zg8: Crystal Structure of TtNRS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zg8
タイトルCrystal Structure of TtNRS
要素Asparagine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / GlnRS / QRS / Synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine-tRNA ligase / asparagine-tRNA ligase activity / asparaginyl-tRNA aminoacylation / nucleic acid binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Asparagine-tRNA ligase / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Asparagine-tRNA ligase / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Asparagine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mutharasappan, N. / Jain, V. / Sharma, A. / Manickam, Y. / Jeyaraman, J.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of TtNRS
著者: Mutharasappan, N. / Jain, V. / Sharma, A. / Manickam, Y. / Jeyaraman, J.
履歴
登録2018年3月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asparagine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8591
ポリマ－50,8591
非ポリマー00
水2,774154
1
A: Asparagine--tRNA ligase

A: Asparagine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7182
ポリマ－101,7182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area7390 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area32910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.294, 67.294, 189.117
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Asparagine--tRNA ligase


分子量: 50858.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54263, asparagine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
由来についての詳細Authors state that the source of the protein is "Thermus thermophilus". Meanwhile, according to the ...Authors state that the source of the protein is "Thermus thermophilus". Meanwhile, according to the reference sequence, the source is "Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579)".

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 30%(w/v) Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.399→36.761 Å / Num. obs: 19150 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 7.48
反射 シェル解像度: 2.399→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.571 / Num. unique obs: 993

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1X54

1x54


解像度: 2.4→2.44 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2086 976 5.1 %
Rwork0.1551 --
obs0.1579 19150 94.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.61 Å2 / Biso mean: 34.1817 Å2 / Biso min: 16.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→2.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3420 0 0 154 3574
Biso mean---36.68 -
残基数----422
LS精密化 シェル解像度: 2.399→2.5255 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.267 103
Rwork0.1821 1748
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.1372 Å / Origin y: -12.2581 Å / Origin z: -28.443 Å
111213212223313233
T0.1785 Å20.0045 Å20.0165 Å2-0.2149 Å20.0277 Å2--0.2373 Å2
L0.2335 °20.1327 °20.1288 °2-0.4417 °20.2236 °2--1.2587 °2
S0.0211 Å °-0.0053 Å °-0.0262 Å °0.046 Å °-0.0339 Å °0.0092 Å °0.0641 Å °-0.1098 Å °0.0024 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 438
2X-RAY DIFFRACTION1allA501 - 654

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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