[日本語] English
- PDB-4c0o: Transportin 3 in complex with phosphorylated ASF/SF2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c0o
タイトルTransportin 3 in complex with phosphorylated ASF/SF2
要素
  • SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1
  • TRANSPORTIN-3
キーワードTRANSPORT PROTEIN/RNA BINDING PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN-RNA BINDING PROTEIN COMPLEX / NUCLEAR IMPORT / HEAT REPEAT / SPLICING FACTOR / RRM DOMAIN / RS DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to P-body / DNA topoisomerase binding / RS domain binding / protein kinase B binding / annulate lamellae / interleukin-17-mediated signaling pathway / mRNA splice site recognition / alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 3'-end processing / mRNA stabilization ...protein localization to P-body / DNA topoisomerase binding / RS domain binding / protein kinase B binding / annulate lamellae / interleukin-17-mediated signaling pathway / mRNA splice site recognition / alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 3'-end processing / mRNA stabilization / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / nuclear import signal receptor activity / RNA Polymerase II Transcription Termination / signal transduction involved in regulation of gene expression / regulation of RNA splicing / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA Splicing - Minor Pathway / oligodendrocyte differentiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / protein localization to nucleus / mRNA transport / cardiac muscle contraction / catalytic step 2 spliceosome / liver regeneration / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / mRNA splicing, via spliceosome / small GTPase binding / mRNA processing / protein import into nucleus / nuclear envelope / in utero embryonic development / nuclear speck / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transportin-3/Importin-13 second TPR domain / Transportin-3/Importin-13 third TPR domain / Transportin-3/Importin-13 fourth TPR domain / : / SRSF1, RNA recognition motif 1 / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / : / RRM (RNA recognition motif) domain ...Transportin-3/Importin-13 second TPR domain / Transportin-3/Importin-13 third TPR domain / Transportin-3/Importin-13 fourth TPR domain / : / SRSF1, RNA recognition motif 1 / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/arginine-rich splicing factor 1 / Transportin-3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.557 Å
データ登録者Maertens, G.N. / Cook, N.J. / Cherepanov, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2014
タイトル: Structural Basis for Nuclear Import of Splicing Factors by Human Transportin 3.
著者: Maertens, G.N. / Cook, N.J. / Wang, W. / Hare, S. / Gupta, S.S. / Oztop, I. / Lee, K. / Pye, V.E. / Cosnefroy, O. / Snijders, A.P. / Kewalramani, V.N. / Fassati, A. / Engelman, A. / Cherepanov, P.
履歴
登録2013年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32014年3月5日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRANSPORTIN-3
B: TRANSPORTIN-3
C: SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1
D: SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,7775
ポリマ-237,7384
非ポリマー391
91951
1
A: TRANSPORTIN-3
C: SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,8692
ポリマ-118,8692
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-0.6 kcal/mol
Surface area43680 Å2
手法PISA
2
B: TRANSPORTIN-3
D: SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9083
ポリマ-118,8692
非ポリマー391
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint1.4 kcal/mol
Surface area43530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.552, 91.062, 98.122
Angle α, β, γ (deg.)106.98, 100.30, 102.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.47944, -0.87486, 0.06904), (-0.87581, -0.48197, -0.02552), (0.0556, -0.04823, -0.99729)-3.29811, -0.03558, 73.78626
2given(0.4915, -0.8674, 0.0777), (-0.86754, -0.49547, -0.04345), (0.07619, -0.04605, -0.99603)-3.10669, -0.54983, 73.42142

-
要素

#1: タンパク質 TRANSPORTIN-3 / IMPORTIN-12 / IMP12 / TRANSPORTIN-SR / TRN-SR / TRANSPORTIN 3


分子量: 104313.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETSUMO-TNPO3(C511A) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 LAC I / 参照: UniProt: Q9Y5L0
#2: タンパク質 SERINE/ARGININE-RICH SPLICING FACTOR 1 / ALTERNATIVE-SPLICING FACTOR 1 / ASF-1 / SPLICING FACTOR / ARGI NINE/SERINE-RICH 1 / PRE-MRNA- ...ALTERNATIVE-SPLICING FACTOR 1 / ASF-1 / SPLICING FACTOR / ARGI NINE/SERINE-RICH 1 / PRE-MRNA-SPLICING FACTOR SF2 / P33 SUBUNIT / SFR S1


分子量: 14555.848 Da / 分子数: 2
Fragment: RESIDUES 106-230 (SECOND RRM DOMAIN AND RS DOMAIN)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETSUMO-SFRS1(106-230) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODON PLUS / 参照: UniProt: Q07955
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
配列の詳細FRAGMENT 106-230

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 16% (W/V) PEG3350, 0.1 M KSCN, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE, PH6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.973
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→47.3 Å / Num. obs: 80114 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 73.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.57→2.71 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3BEG AND 4C0P
解像度: 2.557→38.283 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2691 4037 5.1 %
Rwork0.2212 --
obs0.2236 79944 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.557→38.283 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15806 0 1 51 15858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00516117
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92421874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.45970
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0362531
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052799
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5575-2.58760.42331110.32961908X-RAY DIFFRACTION71
2.5876-2.61910.39241340.33772619X-RAY DIFFRACTION98
2.6191-2.65230.39711300.31062613X-RAY DIFFRACTION98
2.6523-2.68720.35271470.30342660X-RAY DIFFRACTION98
2.6872-2.7240.36341390.31192603X-RAY DIFFRACTION99
2.724-2.76290.38771470.30522637X-RAY DIFFRACTION99
2.7629-2.80410.3621320.31292636X-RAY DIFFRACTION99
2.8041-2.84790.38891530.31182629X-RAY DIFFRACTION99
2.8479-2.89460.38561410.30192631X-RAY DIFFRACTION99
2.8946-2.94450.39991460.29022658X-RAY DIFFRACTION100
2.9445-2.9980.31881540.27452635X-RAY DIFFRACTION99
2.998-3.05560.33091300.25972658X-RAY DIFFRACTION99
3.0556-3.1180.29311240.26422683X-RAY DIFFRACTION100
3.118-3.18570.30511200.26582665X-RAY DIFFRACTION100
3.1857-3.25980.30041380.27232667X-RAY DIFFRACTION100
3.2598-3.34130.34511400.27172637X-RAY DIFFRACTION99
3.3413-3.43160.31651480.26512612X-RAY DIFFRACTION100
3.4316-3.53250.28211580.25072679X-RAY DIFFRACTION99
3.5325-3.64640.31351430.24642658X-RAY DIFFRACTION100
3.6464-3.77660.29481510.23992629X-RAY DIFFRACTION99
3.7766-3.92770.29061280.22832655X-RAY DIFFRACTION99
3.9277-4.10620.23731230.21612670X-RAY DIFFRACTION99
4.1062-4.32240.25841460.21042647X-RAY DIFFRACTION99
4.3224-4.59280.22381300.20472636X-RAY DIFFRACTION99
4.5928-4.94680.23181390.19672665X-RAY DIFFRACTION99
4.9468-5.44330.25461380.20572646X-RAY DIFFRACTION99
5.4433-6.22810.27391610.21882611X-RAY DIFFRACTION99
6.2281-7.83570.24341540.19382635X-RAY DIFFRACTION99
7.8357-38.2870.17381320.14132625X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る