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- PDB-3beg: Crystal structure of SR protein kinase 1 complexed to its substra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3beg
タイトルCrystal structure of SR protein kinase 1 complexed to its substrate ASF/SF2
要素
  • Serine/threonine-protein kinase SRPK1
  • Splicing factor, arginine/serine-rich 1
キーワードTransferase/Splicing / kinase / sr protein kinase / sr protein / pre-mRNA splicing / ATP-binding / Chromosome partition / Differentiation / mRNA processing / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Methylation / RNA-binding / Spliceosome / Transferase-Splicing COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase binding / protein kinase B binding / sperm DNA condensation / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of mRNA processing / mRNA splice site recognition / mRNA 3'-end processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Maturation of nucleoprotein ...DNA topoisomerase binding / protein kinase B binding / sperm DNA condensation / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of mRNA processing / mRNA splice site recognition / mRNA 3'-end processing / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Maturation of nucleoprotein / RNA Polymerase II Transcription Termination / negative regulation of viral genome replication / spliceosomal complex assembly / oligodendrocyte differentiation / mRNA Splicing - Minor Pathway / mRNA 5'-splice site recognition / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / positive regulation of viral genome replication / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / catalytic step 2 spliceosome / RNA splicing / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / chromosome segregation / liver regeneration / mRNA processing / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear envelope / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / nuclear speck / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mRNA binding / chromatin / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SRSF1, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...: / SRSF1, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Alpha-Beta Plaits / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHOSERINE / Serine/arginine-rich splicing factor 1 / SRSF protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ngo, J.C. / Giang, K. / Chakrabarti, S. / Ma, C.-T. / Huynh, N. / Hagopian, J. / Dorrestein, P.C. / Fu, X.-D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: A sliding docking interaction is essential for sequential and processive phosphorylation of an SR protein by SRPK1
著者: Ngo, J.C. / Giang, K. / Chakrabarti, S. / Ma, C.-T. / Huynh, N. / Hagopian, J. / Dorrestein, P.C. / Fu, X.-D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
履歴
登録2007年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年9月10日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase SRPK1
B: Splicing factor, arginine/serine-rich 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1845
ポリマ－56,4032
非ポリマー7803
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.406, 117.525, 193.554
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase SRPK1 / Serine/arginine-rich protein-specific kinase 1 / SR-protein-specific kinase 1 / SFRS protein kinase 1


分子量: 43381.836 Da / 分子数: 1
断片: Kinase domain of SRPK1; UNP residues 229-426, 645-826
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPK1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96SB4, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Splicing factor, arginine/serine-rich 1 / pre-mRNA-splicing factor SF2 / P33 subunit / Alternative-splicing factor 1 / ASF-1


分子量: 13021.483 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 105-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFRS1, ASF, SF2, SF2P33 / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07955
#3: 化合物 ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P
#4: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#5: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
非ポリマーの詳細DIPEPTIDE WITH SEQUENCE SEP-ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.2M sodium acetate, 5% ethanol, 15% PEGMME 5000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 13862 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.976 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.54 / Rsym value: 0.443 / % possible all: 62.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→38.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 45.222 / SU ML: 0.351 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.462 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 707 5.1 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.24 13153 92.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 114.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.41 Å20 Å20 Å2
2---3.21 Å20 Å2
3---9.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→38.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3400 0 46 0 3446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.9644790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8875431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.61823.846156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.16515.026579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4931520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21701
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22376
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4051.52209
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75223465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.99831505
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6964.51325
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.976 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 39 -
Rwork0.415 590 -
all-629 -
obs--58.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9965-0.11990.29154.7521-2.25123.93760.1496-0.13880.41920.6916-0.5407-0.6615-0.19280.23480.3911-0.5405-0.2138-0.1509-0.27920.09920.151318.69919.35267.049
23.05083.5088-3.20727.8326-4.93443.90880.29120.13560.45010.1370.21661.0542-0.2179-0.2049-0.5077-0.5933-0.0067-0.0655-0.1136-0.04130.3906-5.60314.00663.514
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA69 - 23512 - 178
2X-RAY DIFFRACTION1AA475 - 655201 - 381
3X-RAY DIFFRACTION2BB121 - 19617 - 92
4X-RAY DIFFRACTION2BB201 - 21097 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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