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- PDB-4c0j: Crystal structure of Drosophila Miro EF hand and cGTPase domains ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c0j
タイトルCrystal structure of Drosophila Miro EF hand and cGTPase domains in the apo state (Apo-MiroS)
要素MITOCHONDRIAL RHO GTPASE
キーワードHYDROLASE / MITOCHONDRIAL TRANSPORT / CALCIUM-BINDING GTPASE / KINESIN / MITOPHAGY / HIDDEN EF HANDS
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of mitochondrion localization, microtubule-mediated / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / Ub-specific processing proteases / mitochondrion localization / engulfment of apoptotic cell / cortical cytoskeleton organization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization ...establishment of mitochondrion localization, microtubule-mediated / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / Ub-specific processing proteases / mitochondrion localization / engulfment of apoptotic cell / cortical cytoskeleton organization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / motor neuron axon guidance / mitochondrion transport along microtubule / synaptic vesicle transport / establishment or maintenance of cell polarity / small GTPase-mediated signal transduction / axonal transport of mitochondrion / mitotic cytokinesis / axon cytoplasm / mitochondrion organization / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / EF-hand / Recoverin; domain 1 ...Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-HOMOSERINE / Mitochondrial Rho GTPase
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Klosowiak, J.L. / Focia, P.J. / Wawrzak, Z. / Chakravarthy, S. / Landahl, E.C. / Freymann, D.M. / Rice, S.E.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2013
タイトル: Structural Coupling of the EF Hand and C-Terminal Gtpase Domains in the Mitochondrial Protein Miro.
著者: Klosowiak, J.L. / Focia, P.J. / Chakravarthy, S. / Landahl, E.C. / Freymann, D.M. / Rice, S.E.
履歴
登録2013年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年5月1日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOCHONDRIAL RHO GTPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6458
ポリマ－49,1191
非ポリマー5267
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.930, 81.930, 155.821
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 MITOCHONDRIAL RHO GTPASE / MIRO / DMIRO


分子量: 49118.531 Da / 分子数: 1 / 断片: ELM1, ELM2, AND CGTPASE, RESIDUES 201-617 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DROSOPHILA MIRO RESIDUES 201-617
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
解説: DROSOPHILA GENOMICS RESOURCE CENTER CLONE RE22983 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS RP
参照: UniProt: Q8IMX7, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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非ポリマー , 5種, 66分子

#2: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-HSE / L-HOMOSERINE / ホモセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細L-HOMOSERINE (HSE): UNIDENTIFIED LIGAND MODELED AS HOMOSERINE. UNIDENTIFIED ATOM (UNX): UNIDENTIFIED FEATURE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
解説: MOLECULAR REPLACEMENT MODEL WAS A MIRO STRUCTURE DETERMINED BY SAD PHASING OF SEMET-LABELED PROTEIN.
結晶化pH: 7.6
詳細: 5.0MG/ML MIROS, 1.7M LISO4, 0.1M BIS-TRIS PH 7.6, 5MM EGTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月14日
放射モノクロメーター: C (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→41.9 Å / Num. obs: 15216 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.6 % / Biso Wilson estimate: 61.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.82→2.89 Å / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INITIAL MODEL FROM PRIOR DATASET

解像度: 2.82→34.59 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 32.38 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: REFINEMENT NUMBER OF REFLECTIONS TREATS ANOMALOUS PAIRS SEPARATELY. A LARGE LOOP COMPRISING RESIDUES 434-441 IS POORLY ORDERED, DESPITE THE SIDECHAINS OF I435 AND L437 CONTRIBUTING TO A ...詳細: REFINEMENT NUMBER OF REFLECTIONS TREATS ANOMALOUS PAIRS SEPARATELY. A LARGE LOOP COMPRISING RESIDUES 434-441 IS POORLY ORDERED, DESPITE THE SIDECHAINS OF I435 AND L437 CONTRIBUTING TO A HYDROPHOBIC CRYSTAL CONTACT, AND A SECOND LOOP COMPRISING RESIDUES 561-566 IS ALSO POORLY ORDERED. RESIDUES OF BOTH HAVE BEEN BUILT AS ALA OR GLY WHERE SIDECHAIN POSITIONS COULD NOT BE DETERMINED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 2808 10 %
Rwork0.2247 --
obs0.2285 15051 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→34.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3223 0 30 59 3312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033333
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5244513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2911239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002577
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8201-2.86870.37581370.31051234X-RAY DIFFRACTION98
2.8687-2.92080.33491300.30471302X-RAY DIFFRACTION99
2.9208-2.9770.39921480.31671234X-RAY DIFFRACTION100
2.977-3.03770.44831420.30161316X-RAY DIFFRACTION99
3.0377-3.10370.38831380.27861222X-RAY DIFFRACTION99
3.1037-3.17590.33521460.27671253X-RAY DIFFRACTION99
3.1759-3.25520.35231390.2681260X-RAY DIFFRACTION99
3.2552-3.34320.40631410.25571231X-RAY DIFFRACTION99
3.3432-3.44150.25441520.24631267X-RAY DIFFRACTION99
3.4415-3.55240.29391380.23841282X-RAY DIFFRACTION99
3.5524-3.67930.37751360.31551199X-RAY DIFFRACTION96
3.6793-3.82640.31341390.2511201X-RAY DIFFRACTION95
3.8264-4.00030.261320.21541241X-RAY DIFFRACTION98
4.0003-4.21090.22191490.19211268X-RAY DIFFRACTION100
4.2109-4.47420.2421360.17891274X-RAY DIFFRACTION100
4.4742-4.81880.18721540.18821269X-RAY DIFFRACTION100
4.8188-5.30220.17831300.18781272X-RAY DIFFRACTION100
5.3022-6.06580.23791440.21511265X-RAY DIFFRACTION100
6.0658-7.62880.21591390.21411263X-RAY DIFFRACTION100
7.6288-34.5940.20191380.18361269X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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