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万見
- PDB-4bv4: Structure and allostery in Toll-Spatzle recognition -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bv4
タイトルStructure and allostery in Toll-Spatzle recognition
要素
  • PROTEIN SPAETZLE C-106
  • PROTEIN TOLL, VARIABLE LYMPHOCYTE RECEPTOR B CHIMERA
キーワードIMMUNE SYSTEM / CYTOKINE RECOGNITION / EMBRYONIC DEVELOPMENT / INNATE IMMUNITY / LEUCINE-RICH REPEATS / CYSTINE-KNOT / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antimicrobial peptide biosynthetic process / positive regulation of antifungal peptide biosynthetic process / defense response to oomycetes / positive regulation of hemocyte proliferation / regulation of embryonic pattern specification / Toll Like Receptor 10 (TLR10) Cascade / positive regulation of biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-positive bacteria / response to tumor cell / Formation of the trans-membrane 'signalling complex' / Adaptor protein complex binds to TL receptor at the plasma membrane ...positive regulation of antimicrobial peptide biosynthetic process / positive regulation of antifungal peptide biosynthetic process / defense response to oomycetes / positive regulation of hemocyte proliferation / regulation of embryonic pattern specification / Toll Like Receptor 10 (TLR10) Cascade / positive regulation of biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-positive bacteria / response to tumor cell / Formation of the trans-membrane 'signalling complex' / Adaptor protein complex binds to TL receptor at the plasma membrane / synaptic target inhibition / DL and DIF homodimers bind to TUB and phosphorylated PLL in the TL receptor 'signalling complex' / DL and DIF homodimers complexed with CACT are all phosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Activated PLL kinase is autophosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Phosphorylated CACT, DL and DIF homodimers dissociate from the TL receptor 'signalling complex' / PLL kinase binds to TUB in the TL receptor 'signalling complex' / positive regulation of antifungal peptide production / TIR domain binding / Toll binding / central nervous system formation / oocyte dorsal/ventral axis specification / larval somatic muscle development / cell competition in a multicellular organism / positive regulation of antimicrobial peptide production / antifungal innate immune response / Neutrophil degranulation / dorsal/ventral axis specification / Toll signaling pathway / detection of virus / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / motor neuron axon guidance / dorsal/ventral pattern formation / cytokine receptor activity / virion binding / negative regulation of multicellular organism growth / cytokine binding / cleavage furrow / defense response to fungus / synapse assembly / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytokine activity / growth factor activity / response to hydrogen peroxide / negative regulation of cell growth / response to wounding / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / heart development / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / receptor ligand activity / innate immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spaetzle / : / Spaetzle / Leucine rich repeat C-terminal domain / Variable lymphocyte receptor, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3439) / BspA type Leucine rich repeat region / : / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine rich repeat N-terminal domain ...Spaetzle / : / Spaetzle / Leucine rich repeat C-terminal domain / Variable lymphocyte receptor, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3439) / BspA type Leucine rich repeat region / : / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / TIR domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Toll - interleukin 1 - resistance / Cystine-knot cytokine / TIR domain profile. / Alpha-Beta Horseshoe / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein toll / Protein spaetzle / Variable lymphocyte receptor B
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
EPTATRETUS BURGERI (ヌタウナギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Lewis, M.F. / Arnot, C.J. / Beeston, H. / McCoy, A. / Ashcroft, A.E. / Gay, N.J. / Gangloff, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Cytokine Spatzle Binds to the Drosophila Immunoreceptor Toll with a Neurotrophin-Like Specificity and Couples Receptor Activation.
著者: Lewis, M. / Arnot, C.J. / Beeston, H. / Mccoy, A. / Ashcroft, A.E. / Gay, N.J. / Gangloff, M.
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22014年1月8日Group: Database references
改定 1.32017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PROTEIN SPAETZLE C-106
M: PROTEIN SPAETZLE C-106
R: PROTEIN TOLL, VARIABLE LYMPHOCYTE RECEPTOR B CHIMERA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0178
ポリマ－74,7353
非ポリマー2,2825
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint32.9 kcal/mol
Surface area25850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)198.310, 57.110, 70.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN SPAETZLE C-106 / PROTEIN SPAETZLE


分子量: 11992.517 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PFASTBAC-1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P48607
#2: タンパク質 PROTEIN TOLL, VARIABLE LYMPHOCYTE RECEPTOR B CHIMERA


分子量: 50749.930 Da / 分子数: 1
Fragment: PROTEIN TOLL, RESIDUES 28-397, VARIABLE LYMPHOCYTE RECEPTOR B, RESIDUES 133-201
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHIMERIC PROTEIN, GLYCAN BOUND
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ), (組換発現) EPTATRETUS BURGERI (ヌタウナギ)
プラスミド: PFASTBAC-1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08953, UniProt: Q4G1L2
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-3[DManpb1-6]DManpb1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-2-3-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f3-g1_f6-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 15% PEG 8000, 0.1M TRIS PH 7.5, 0.1 M MGCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9788
検出器日付: 2012年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→49.12 Å / Num. obs: 24588 / % possible obs: 74.8 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 52.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 32.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
ANISOSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ARN, 3E07

4arn

3e07


解像度: 2.35→49.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9245 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9032 / SU R Cruickshank DPI: 0.482 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.465 / SU Rfree Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.26
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2271 1256 5.11 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.1967 24588 74.74 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3453 Å20 Å2-0.3304 Å2
2--12.2952 Å20 Å2
3----5.9499 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.343 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→49.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4570 0 150 104 4824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094840HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.116576HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2305SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes130HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes678HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4840HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion683SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5133SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.45 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 53 5.65 %
Rwork0.2122 885 -
all0.2159 938 -
obs--74.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1204-0.9804-2.43791.42441.59453.66940.0101-0.24780.17260.1074-0.040.1217-0.0465-0.00180.0298-0.2186-0.0690.00230.239-0.0665-0.1616400.3477-6.8524117.5984
22.3158-0.49510.0584.87082.79774.67630.008-0.12250.3149-0.01480.04330.0016-0.09920.0192-0.0513-0.2603-0.1111-0.02410.1725-0.0596-0.109410.9011-3.1092117.0293
32.7177-0.70930.58630.6657-0.18281.7993-0.0573-0.301-0.24740.1140.0820.020.16470.1882-0.0247-0.2718-0.04440.0273-0.0530.0398-0.2971410.6345-19.2876104.1815
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN L
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN M
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN R

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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