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- PDB-4bv0: High Resolution Structure of Evolved Agonist-bound Neurotensin Re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bv0
タイトルHigh Resolution Structure of Evolved Agonist-bound Neurotensin Receptor 1 Mutant without Lysozyme Fusion
要素
  • NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
  • NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
キーワードSIGNALING PROTEIN / G PROTEIN COUPLED RECEPTOR / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of locomotion involved in locomotory behavior / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of locomotion / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion ...regulation of locomotion involved in locomotory behavior / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of locomotion / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / vocalization behavior / response to antipsychotic drug / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane / regulation of behavioral fear response / regulation of respiratory gaseous exchange / neuropeptide hormone activity / cAMP biosynthetic process / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / negative regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / digestive tract development / G alpha (q) signalling events / hyperosmotic response / positive regulation of glutamate secretion / response to mineralocorticoid / response to food / response to corticosterone / cellular response to lithium ion / temperature homeostasis / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / response to lipid / response to stress / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / associative learning / conditioned place preference / neuropeptide signaling pathway / cellular response to dexamethasone stimulus / response to axon injury / transport vesicle / axon terminus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / response to amphetamine / blood vessel diameter maintenance / dendritic shaft / adult locomotory behavior / learning / response to cocaine / liver development / cellular response to nerve growth factor stimulus / visual learning / cytoplasmic side of plasma membrane / terminal bouton / response to estradiol / perikaryon / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / receptor ligand activity / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Scott, D.J. / Schlinkmann, K.M. / Heine, P. / Balada, S. / Batyuk, A. / Mittl, P. / Schuetz, M. / Plueckthun, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of Signaling-Competent Neurotensin Receptor 1 Obtained by Directed Evolution in Escherichia Coli
著者: Egloff, P. / Hillenbrand, M. / Klenk, C. / Batyuk, A. / Heine, P. / Balada, S. / Schlinkmann, K.M. / Scott, D.J. / Schuetz, M. / Plueckthun, A.
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年2月26日Group: Database references
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
B: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
C: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N
D: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6134
ポリマ－77,6134
非ポリマー00
水00
1
A: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
C: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8072
ポリマ－38,8072
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-8.1 kcal/mol
Surface area14650 Å2
手法PISA
2
B: NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1
D: NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8072
ポリマ－38,8072
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-7.1 kcal/mol
Surface area14950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.580, 91.560, 208.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B
112CHAIN C
212CHAIN D

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.488, -0.155, -0.859), (-0.1464, -0.9556, 0.2556), (-0.8604, 0.2505, 0.4437)
ベクター: -4.465, -30.54, 2.75)

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要素

#1: タンパク質 NEUROTENSIN RECEPTOR TYPE 1 / NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86VDIC3B / NT-R-1 / NTR1 / HIGH-AFFINITY LEVOCABASTINE-INSENSITIVE ...NEUROTENSIN RECEPTOR 1 TM86VDIC3B / NT-R-1 / NTR1 / HIGH-AFFINITY LEVOCABASTINE-INSENSITIVE NEUROTENSIN RECEPTOR / NTRH


分子量: 37719.238 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 50-390 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THERMOSTABLE MUTANT WITH INTRACELLULAR LOOP 3 DELETION B (T279-I295)
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PEP-TM86VDIC3III / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: P20789
#2: タンパク質・ペプチド NEUROTENSIN/NEUROMEDIN N / LARGE NEUROMEDIN N / NMN-125 / NEUROMEDIN N / NN / NMN / NEUROTENSIN / NT / TAIL PEPTIDE


分子量: 1087.277 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINUS, RESIDUES 157-162 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE SEQUENCE RRPYIL CORRESPONDS TO RESIDUES 8-13 OF THE NEUROTENSIN C-TERMINUS. THE FULL CRYSTALLIZED CONSTRUCT WAS GPGGRRPYIL (THE N-TERMINAL GPGG IS AN ARTIFICIAL LINKER).
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20068
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.03 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.4
詳細: 22.5% (V/V) PEG600, 0.5 M NACL, 50 MM GLYCINE PH 9.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / タイプ: SLS / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 21665 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.55
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.51 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZEV

3zev


解像度: 3.1→19.88 Å / SU ML: 0.77 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 45.01 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: PHENIX AND REFMAC WERE USED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3105 1036 5 %
Rwork0.284 --
obs-20680 95.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4865 0 0 0 4865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6516794
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1051725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046821
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003818
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11AX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
21CX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1002-3.2630.44841370.44852589X-RAY DIFFRACTION89
3.263-3.46650.44711400.45342635X-RAY DIFFRACTION92
3.4665-3.73250.47621330.42682512X-RAY DIFFRACTION86
3.7325-4.10510.34581510.33792899X-RAY DIFFRACTION99
4.1051-4.69230.29041550.23952934X-RAY DIFFRACTION100
4.6923-5.88620.28641560.26282967X-RAY DIFFRACTION100
5.8862-19.87650.26551640.23753108X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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