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- PDB-4bss: Structure of the ectodomain of LGR5 in complex with R-spondin-1 (... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bss | |||||||||
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Title | Structure of the ectodomain of LGR5 in complex with R-spondin-1 (Fu1Fu2) in P21 crystal form | |||||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / ADULT STEM CELL / LEUCINE-RICH REPEAT G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR / LEUCINE-RICH REPEAT / FURIN DOMAIN / WNT SIGNALING / CONGENITAL ANONYCHIA | |||||||||
Function / homology | ![]() epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / oocyte differentiation / protein-hormone receptor activity / regulation of receptor internalization / G protein-coupled peptide receptor activity / inner ear development / positive regulation of Wnt signaling pathway / hair follicle development / Regulation of FZD by ubiquitination / trans-Golgi network membrane ...epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / oocyte differentiation / protein-hormone receptor activity / regulation of receptor internalization / G protein-coupled peptide receptor activity / inner ear development / positive regulation of Wnt signaling pathway / hair follicle development / Regulation of FZD by ubiquitination / trans-Golgi network membrane / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Wnt signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / heparin binding / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / Golgi apparatus / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Peng, W.C. / de Lau, W. / Forneris, F. / Granneman, J.C.M. / Huch, M. / Clevers, H. / Gros, P. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure of Stem Cell Growth Factor R-Spondin 1 in Complex with the Ectodomain of its Receptor Lgr5. Authors: Peng, W.C. / De Lau, W. / Forneris, F. / Granneman, J.C.M. / Huch, M. / Clevers, H. / Gros, P. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 902 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 758.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 82.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 110 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
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Components
#1: Protein | Mass: 60366.457 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: EXTRACELLULAR LRR DOMAIN, RESIDUES 22-543 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: N-LINKED GLYCOSYLATIONS AT ASN 63,77,208,500 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 13706.780 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: FU1FU2, RESIDUES 31-146 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / Sequence details | N-TERMINAL 6XHISTAG, PLUS ENLYFQGS AND C-TERMINAL AAA INTRODUCED BY CLONING N-TERMINAL GS AND C- ...N-TERMINAL 6XHISTAG, PLUS ENLYFQGS AND C-TERMINAL AAA INTRODUCED | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.89 % / Description: NONE |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→28.9 Å / Num. obs: 52333 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 1.21 / Redundancy: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 96.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.39 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (PHENIX.REFINE) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: OTHER Starting model: NONE Resolution: 3.2→28.902 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.31 / Stereochemistry target values: ML Details: EXTENDED C-TERMINAL REGION MODELLED WITH ZERO OCCUPANCY
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 126.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→28.902 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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