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- PDB-4bsj: Crystal structure of VEGFR-3 extracellular domains D4-5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bsj
タイトルCrystal structure of VEGFR-3 extracellular domains D4-5
要素VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
キーワードTRANSFERASE / LYMPHANGIOGENESIS / ANGIOGENESIS / VASCULAR / IG DOMAIN / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR TYROSINE KINASE / DIMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of protein kinase C signaling / lymphangiogenesis / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / lymph vessel development / respiratory system process / vasculature development / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis ...regulation of blood vessel remodeling / positive regulation of protein kinase C signaling / lymphangiogenesis / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / lymph vessel development / respiratory system process / vasculature development / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / vascular endothelial growth factor signaling pathway / lung alveolus development / regulation of MAPK cascade / growth factor binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of JNK cascade / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein phosphatase binding / angiogenesis / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain ...VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Leppanen, V.-M. / Tvorogov, D. / Kisko, K. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Goldie, K.N. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural and Mechanistic Insights Into Vegfr-3 Ligand Binding and Activation
著者: Leppanen, V.-M. / Tvorogov, D. / Kisko, K. / Prota, A.E. / Jeltsch, M. / Anisimov, A. / Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Goldie, K.N. / Ballmer-Hofer, K. / Alitalo, K.
履歴
登録2013年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 2.02018年4月11日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_nonpoly_scheme ...atom_site / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.occupancy / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.22019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 2.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9643
ポリマ－26,5211
非ポリマー4422
水37821
1
A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
ヘテロ分子

A: VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9276
ポリマ－53,0422
非ポリマー8854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.340, 133.340, 48.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-712-

HOH

21A-721-

HOH

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要素

#1: タンパク質 VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 3 / VEGFR-3 / FMS-LIKE TYROSINE KINASE 4 / FLT-4 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR FLT4 / VEGFR-3


分子量: 26521.211 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR DOMAINS 4 AND 5 (D4-5), RESIDUES 330-553
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35916, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細N-ACETYL GLUCOSAMINE (NAG): THE NAG MOIETIES ARE COVALENTLY LINKED TO ASN411 AND ASN515.
配列の詳細ASP 328 AND HIS329 ARE A CLONING ARTEFACT AND HIS554 IS PART OF THE HIS-TAG. RESIDUES 470-483 WERE ...ASP 328 AND HIS329 ARE A CLONING ARTEFACT AND HIS554 IS PART OF THE HIS-TAG. RESIDUES 470-483 WERE OMITTED FROM THE MODEL DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.1 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298 K, PHOSPHATE BUFFER 0.1 M, PH 7.5 - 8.5, PEG 400 25%.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月9日
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 17532 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 1.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.5→38.492 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.74 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: AN INITIAL MODEL WAS BUILT WITH ARPWARP AND REFINED WITH REFMAC. RESIDUES 470-483 AND SIDECHAINS OF RESIDUES 328, 329, 469, 485 AND 487 ARE DISORDERED AND WERE OMITTED FROM THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2533 878 5 %
Rwork0.2098 --
obs0.2118 17525 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 61.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1673 0 28 21 1722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0212396
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.566633
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004297
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.65670.3381420.31152746X-RAY DIFFRACTION100
2.6567-2.86170.30721350.29642746X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-3.14960.31491550.26422746X-RAY DIFFRACTION100
3.1496-3.6050.26231720.22912738X-RAY DIFFRACTION100
3.605-4.54080.2191400.19252790X-RAY DIFFRACTION100
4.5408-38.49650.24211340.18252881X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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