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万見
- PDB-4brx: Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with a diarylam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4brx
タイトルFocal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with a diarylamino- 1,3,5-triazine inhibitor
要素FOCAL ADHESION KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / KINASE INHIBITOR / ATP-BINDING / INTEGRIN SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / angiogenesis involved in wound healing / signal complex assembly / response to pH / negative regulation of cell-substrate adhesion / wound healing, spreading of cells / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of anoikis / regulation of cell adhesion / response to muscle stretch / ciliary basal body / molecular function activator activity / actin filament organization / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / sarcolemma / integrin binding / positive regulation of protein binding / cell cortex / protein tyrosine kinase activity / protease binding / protein autophosphorylation / dendritic spine / positive regulation of cell migration / focal adhesion / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KGW / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Le Coq, J. / Lietha, D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: Synthesis of Novel Diarylamino-1,3,5-Triazine Derivatives as Fak Inhibitors with Anti-Angiogenic Activity.
著者: Dao, P. / Jarray, R. / Le Coq, J. / Lietha, D. / Loukaci, A. / Lepelletier, Y. / Hadj-Slimane, R. / Garbay, C. / Raynaud, F. / Chen, H.
履歴
登録2013年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOCAL ADHESION KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2633
ポリマ－31,7321
非ポリマー5322
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.530, 45.400, 66.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FOCAL ADHESION KINASE 1 / FADK 1 / FOCAL ADHESION KINASE-RELATED NONKINASE / FRNK / P41/P43FRNK / PROTEIN-TYROSINE KINASE 2 / ...FADK 1 / FOCAL ADHESION KINASE-RELATED NONKINASE / FRNK / P41/P43FRNK / PROTEIN-TYROSINE KINASE 2 / P125FAK / PP125FAK


分子量: 31731.805 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 411-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PACG2T / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q00944, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-KGW / 2-(4-(2-methoxy-4-morpholinophenylamino)-1,3,5-triazin-2-ylamino)-N-methylbenzamide


分子量: 435.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25N7O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM TRIS, PH 8.5, 200MM LISO4, 26% PEG4000, 10MM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 14690 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.81
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / % possible all: 69.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JKO

2jko


解像度: 2.05→38.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 13.036 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.278 / ESU R Free: 0.206 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23878 744 5.1 %RANDOM
Rwork0.1963 ---
obs0.1985 13946 87.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.062 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.38 Å20 Å23.07 Å2
2---3.37 Å20 Å2
3---0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→38.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 37 45 2177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192194
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.9852967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1285262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.80622.85798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.78115392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9161520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 40 -
Rwork0.316 808 -
obs--69.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.176-0.8152-1.03613.17331.37652.38640.0453-0.00130.2650.0113-0.0048-0.0905-0.13050.191-0.04050.0666-0.0060.04070.03580.02850.1331-13.21919.081-4.777
22.44240.0171-1.78343.95120.42962.26340.05830.1270.012-0.45810.0399-0.106-0.14060.0319-0.09820.06860.00030.02130.07120.0180.0265-6.0930.464-22.747
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A415 - 503
2X-RAY DIFFRACTION2A504 - 686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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