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- PDB-4boz: Structure of OTUD2 OTU domain in complex with K11-linked di ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4boz
タイトルStructure of OTUD2 OTU domain in complex with K11-linked di ubiquitin
要素
  • UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
  • UBIQUITIN-C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein K27-linked deubiquitination / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / protein K11-linked deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity ...protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein K27-linked deubiquitination / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / protein K11-linked deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / ERAD pathway / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger C2H2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase OTU1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. ...Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. / Freund, S.M.V. / Ovaa, H. / Komander, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Otu Deubiquitinases Reveal Mechanisms of Linkage Specificity and Enable Ubiquitin Chain Restriction Analysis.
著者: Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. / Freund, S.M.V. / Ovaa, H. / Komander, D.
履歴
登録2013年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
B: UBIQUITIN-C
C: UBIQUITIN-C
D: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
E: UBIQUITIN-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3157
ポリマ－67,1315
非ポリマー1842
水19811
1
A: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
B: UBIQUITIN-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3693
ポリマ－29,2772
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area10890 Å2
手法PISA
2
D: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
E: UBIQUITIN-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3693
ポリマ－29,2772
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11600 Å2
手法PISA
3
C: UBIQUITIN-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5771
ポリマ－8,5771
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.790, 44.220, 84.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1 / OTUD2 / DUBA-8 / HIV-1-INDUCED PROTEASE 7 / HIN-7 / HSHIN7 / OTU DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2


分子量: 20700.271 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 132-314 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: Q5VVQ6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 UBIQUITIN-C / UBIQUITIN


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CATALYTIC CYSTEINE 160 HAD BEEN MUTATED TO ALANINE TO PERMIT COMPLEX FORMATION WITH DI-UBIQUITIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.15 M POTASSIUM THIOCYANATE, 18% PEG 5K MME, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.03→50 Å / Num. obs: 12691 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 42.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.03→3.19 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BOQ

4boq


解像度: 3.03→43.684 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2544 613 4.8 %
Rwork0.1933 --
obs0.1964 12689 97.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→43.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4083 0 12 11 4106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094317
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1565866
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9311598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072689
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005764
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.03-3.33480.32151530.22572991X-RAY DIFFRACTION98
3.3348-3.81720.24841500.18832999X-RAY DIFFRACTION98
3.8172-4.80820.21521540.16352988X-RAY DIFFRACTION97
4.8082-43.68880.26811560.2123098X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.85210.8850.5014.236-0.24145.26520.56270.85880.13770.14190.34450.4554-0.3421-0.0271-0.79740.68160.10790.05640.60870.11440.474827.4659-10.8947-50.1637
23.0934-1.3643-0.56791.69320.00410.2238-0.08860.14580.1871-0.6369-0.5451-1.27870.21671.42880.40480.56590.09710.29021.12440.33440.778946.0282-9.2844-26.0052
34.3094-1.65180.58162.3328-0.90162.4510.2112-1.1563-0.57050.29450.0958-0.01640.4010.3725-0.24220.4038-0.016-0.07530.54090.11050.454728.9134-4.542411.5888
43.1865-0.6813-0.75712.60420.57981.96120.2113-0.31090.37280.0215-0.01490.0239-0.0104-0.1315-0.1740.2284-0.0348-0.00430.26080.05480.271214.97311.51360.9821
52.5634-0.44970.74493.1945-0.35643.07890.1580.1484-0.1672-0.5364-0.08470.08750.0470.0035-0.03490.34530.0035-0.04020.20450.03220.234624.5781-12.7487-20.3831
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN C AND ((RESSEQ 1:71))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND ((RESSEQ 1:76))
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN E AND ((RESSEQ 1:76))
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND ((RESSEQ 146:311))
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND ((RESSEQ 147:308))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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