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- PDB-4bkg: crystal structure of human diSUMO-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bkg
タイトルcrystal structure of human diSUMO-2
要素SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Keusekotten, K. / Bade, V.N. / Meyer-Teschendorf, K. / Sriramachandran, A. / Fischer-Schrader, K. / Krause, A. / Horst, C. / Hofmann, K. / Dohmen, R.J. / Praefcke, G.J.K.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Multivalent Interactions of the Sumo-Interaction Motifs in the Ring-Finger Protein 4 (Rnf4) Determine the Specificity for Chains of the Small Ubiquitin-Related Modifier (Sumo).
著者: Keusekotten, K. / Bade, V.N. / Meyer-Teschendorf, K. / Sriramachandran, A.M. / Fischer-Schrader, K. / Krause, A. / Horst, C. / Schwarz, G. / Hofmann, K. / Dohmen, R.J. / Praefcke, G.J.
履歴
登録2013年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年6月6日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1851
ポリマ－19,1851
非ポリマー00
水48627
1
A: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2

A: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3712
ポリマ－38,3712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_444-x+y-1/3,-x-2/3,z-2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.988, 74.988, 33.267
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細THE PROTEIN CHAIN IS SEGMENTED INTO DIFFERENT ASUS VIA A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS. THUS THE DIMERIC ASSEMBLY IS ACTUALLY A MONOMER IN WHICH THE HALVES ARE RELATED BY SYMMETRY AND LINKED VIA AN UNOBSERVED LINKER

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要素

#1: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 HOMOLOG 2 / SUMO-3 / SENTRIN-2 / SMT3A / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3A / SMALL ...SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 HOMOLOG 2 / SUMO-3 / SENTRIN-2 / SMT3A / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3A / SMALL UBIQUITIN-LIKE MODIFER 2


分子量: 19185.377 Da / 分子数: 1 / 断片: SUMO-2DELTAN11, RESIDUES 12-93 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LINEAR FUSION-PROTEIN OF 2 SUMO2-DELTAN11 FRAGMENTS, WHICH ARE PRESENT IN DIFFERENT ASU, RELATED VIA A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P61956
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.91 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.1 M TRIS/HCL PH 8.0, 28% PEG 350MME,0.05% DIOXANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION NOVA / 波長: 1.5406 / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: OXFORD DIFFRACTION / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月24日 / 詳細: NOVA
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→23.24 Å / Num. obs: 3842 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 73.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WM3

1wm3


解像度: 2.11→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 5.426 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 17-89 MAKE UP THE CONTENT OF THE ASU. RESIDUES 101-173 ARE IDENTICAL TO RESIDUES 17-89, AND SEGMENTED INTO DIFFERENT ASU VIA A ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 17-89 MAKE UP THE CONTENT OF THE ASU. RESIDUES 101-173 ARE IDENTICAL TO RESIDUES 17-89, AND SEGMENTED INTO DIFFERENT ASU VIA A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS. THE GAP OF APPROX. 14 A BETWEEN THE C-TERMINUS OF A MOLECULE IN A ASU TO THE N-TERMINUS OF A SYMMETRY-RELATED MOLECULE IN THE ADJACENT ASU CAN BE FILLED BY 11 RESIDUES FROM THE LINKER (90-100) WHICH ARE DELOCALIZED. THE TERMINAL RESIDUES 10-16 AND 174-177 ARE FLEXIBLE AND NOT OBSERVED IN THE CRYSTAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23074 171 4.5 %RANDOM
Rwork0.17872 ---
obs0.18092 3668 94.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.678 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å2-0.39 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---1.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数585 0 0 27 612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.019612
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8791.957824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91731357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.814576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97825.31232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.80515118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.625154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.106→2.16 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.195 7 -
Rwork0.244 217 -
obs--72.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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