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- PDB-4bj1: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae RIF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bj1
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae RIF2
要素PROTEIN RIF2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / GENOME STABILITY / TELOMERE ASSOCIATED PROTEINS / AAA+ FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


shelterin complex / telomere capping / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1650 / Rossmann fold - #12060 / : / : / RIF2, ASCE domain / RIF2, AAA+ lid domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1650 / Rossmann fold - #12060 / : / : / RIF2, ASCE domain / RIF2, AAA+ lid domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Shi, T. / Bunker, R.D. / Gut, H. / Scrima, A. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Rif1 and Rif2 Shape Telomere Funcation and Architecture Through Multivalent RAP1 Interactions
著者: Shi, T. / Bunker, R.D. / Mattarocci, S. / Ribeyre, C. / Faty, M. / Gut, H. / Scrima, A. / Rass, U. / Rubin, S.M. / Shore, D. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN RIF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8362
ポリマ－36,8001
非ポリマー351
水362
1
A: PROTEIN RIF2
ヘテロ分子

A: PROTEIN RIF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6724
ポリマ－73,6012
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area3380 Å2
ΔGint-39.5 kcal/mol
Surface area23140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.360, 78.360, 236.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN RIF2 / RAP1-INTERACTING FACTOR 2


分子量: 36800.336 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 65-380 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PGEX BASED / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06208
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.64 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 14-20% 1,4-BUTANEDIOL, 100 MM NA ACETATE PH 5.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→44.5 Å / Num. obs: 9796 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 105.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 2.94→2.95 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.94→38.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9396 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9311 / SU R Cruickshank DPI: 0.696 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.881 / SU Rfree Blow DPI: 0.314 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.31
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 452 4.61 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
obs0.1986 9795 99.61 %-
原子変位パラメータBiso mean: 95.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.782 Å20 Å20 Å2
2---6.782 Å20 Å2
3---13.564 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.497 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.94→38.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 1 2 2088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012124HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.162872HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d734SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes52HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes298HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2124HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion292SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2466SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.94→3.29 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2878 115 4.27 %
Rwork0.2186 2579 -
all0.2216 2694 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6528-2.3188-2.10922.57190.34937.3817-0.06230.3147-0.4855-0.2255-0.12510.0221-0.4326-0.5930.18740.0504-0.0204-0.0962-0.06480.0401-0.163729.723721.519719.2521
22.2323-4.7475-2.761312.09665.12716.8865-0.3793-0.37440.0117-0.26580.68880.2206-0.41640.3591-0.3094-0.16030.06080.1505-0.01110.1173-0.115424.777425.41940.8156
32.8888-1.4138-3.44889.04072.43455.3811-0.4597-0.6268-0.4130.90640.11960.78790.76370.14470.340.02650.20640.26870.09650.1426-0.10621.284720.087847.9521
43.9107-0.3907-2.23932.42010.43294.0338-0.03830.1863-0.7111-0.401-0.17660.34270.6716-0.09570.21490.0377-0.052-0.0557-0.22760.0665-0.141334.87510.426215.4224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|68 - 103 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|104 - 205 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|206 - 269 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|270 - 373 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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