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- PDB-4bhl: Crystal structure of Litopenaeus vannamei arginine kinase in bina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bhl
タイトルCrystal structure of Litopenaeus vannamei arginine kinase in binary complex with arginine
要素ARGININE KINASE
キーワードTRANSFERASE / BINARY COMPLEX / PHOSPHAGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


dTDP metabolic process / arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / arginine binding / phosphorylation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / BETA-MERCAPTOETHANOL / Arginine kinase Lit v 2.0101
類似検索 - 構成要素
生物種LITOPENAEUS VANNAMEI (甲殻類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lopez-Zavala, A.A. / Garcia-Orozco, K.D. / Carrasco-Miranda, J.S. / Hernandez-Flores, J.M. / Sugich-Miranda, R. / Velazquez-Contreras, E.F. / Criscitiello, M.F. / Brieba, L.G. / Rudino-Pinera, E. / Sotelo-Mundo, R.R.
引用ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of Shrimp Arginine Kinase in Binary Complex with Arginine-A Molecular View of the Phosphagen Precursor Binding to the Enzyme.
著者: Lopez-Zavala, A.A. / Garcia-Orozco, K.D. / Carrasco-Miranda, J.S. / Sugich-Miranda, R. / Velazquez-Contreras, E.F. / Criscitiello, M.F. / Brieba, L.G. / Rudino-Pinera, E. / Sotelo-Mundo, R.R.
履歴
登録2013年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月27日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARGININE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4613
ポリマ－40,2081
非ポリマー2532
水5,242291
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.368, 70.338, 82.054
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ARGININE KINASE


分子量: 40207.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) LITOPENAEUS VANNAMEI (甲殻類) / 組織: TAIL MUSCLE / 参照: UniProt: Q004B5, arginine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細BETA-MERCAPTOETHANOL (BME): BETA-MERCAPTOETHANOL IS COVALENTLY BOUNDED TO CYS 139. ARGININE (ARG): ...BETA-MERCAPTOETHANOL (BME): BETA-MERCAPTOETHANOL IS COVALENTLY BOUNDED TO CYS 139. ARGININE (ARG): ARGININE IS A SUBSTRATE FOR THE ENZYME

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.5 % / 解説: NONE
結晶化手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.2 M SODIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5 AND 30 % (W/V) PEG 8000 USING THE MICROBATCH METHOD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月5日
詳細: 1M LONG RH COATED TOROIDAL MIRROR FOR VERTICAL AND HORIZONTAL FOCUSING
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.1 Å / Num. obs: 26516 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 14.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AM1

4am1


解像度: 1.9→46.461 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 18.62 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 312-319 ARE DISORDERED AND WERE NOT INCLUDED IN THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 1336 5.1 %
Rwork0.1721 --
obs0.1748 26365 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.96 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9712 Å20 Å20 Å2
2---0.0398 Å20 Å2
3----0.9314 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.461 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2723 0 16 291 3030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0433923
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4711093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005520
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.9680.23821430.16252441X-RAY DIFFRACTION100
1.968-2.04670.24181320.1552465X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.13990.22591430.15432457X-RAY DIFFRACTION100
2.1399-2.25270.22011360.15272482X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.39390.20921240.14932463X-RAY DIFFRACTION100
2.3939-2.57870.22631250.1582499X-RAY DIFFRACTION100
2.5787-2.83810.25711480.17462486X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-3.24870.23621260.18042511X-RAY DIFFRACTION100
3.2487-4.09270.18851350.17532544X-RAY DIFFRACTION100
4.0927-46.47510.24731240.20142681X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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