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- PDB-4b4m: Pseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b4m
タイトルPseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor
要素GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / dTDP-rhamnose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JWT / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Pirrie, L. / Torrie, L.S. / Gardiner, M. / Westwood, N.J. / Gray, D. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2013
タイトル: Allosteric competitive inhibitors of the glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA) from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Alphey, M.S. / Pirrie, L. / Torrie, L.S. / Boulkeroua, W.A. / Gardiner, M. / Sarkar, A. / Maringer, M. / Oehlmann, W. / Brenk, R. / Scherman, M.S. / McNeil, M. / Rejzek, M. / Field, R.A. / ...著者: Alphey, M.S. / Pirrie, L. / Torrie, L.S. / Boulkeroua, W.A. / Gardiner, M. / Sarkar, A. / Maringer, M. / Oehlmann, W. / Brenk, R. / Scherman, M.S. / McNeil, M. / Rejzek, M. / Field, R.A. / Singh, M. / Gray, D. / Westwood, N.J. / Naismith, J.H.
履歴
登録2012年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,19716
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,54012
水4,702261
1
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,19716
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,54012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area15470 Å2
ΔGint-75.5 kcal/mol
Surface area43760 Å2
手法PISA
2
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,19716
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,54012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area15170 Å2
ΔGint-83.5 kcal/mol
Surface area42090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.160, 153.960, 134.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9343, 0.007481, -0.3565), (-0.003346, -0.9999, -0.01221), (-0.3566, -0.01022, 0.9342)62.3, -36.14, 11.11
2given(0.9992, -0.006671, -0.03989), (-0.006123, -0.9999, 0.01386), (-0.03997, -0.01361, -0.9991)5.424, -17.45, 68.13
3given(-0.9546, 0.008869, 0.2976), (0.0127, 0.9999, 0.01093), (-0.2975, 0.01421, -0.9546)39.82, -20.63, 72.62

-
要素

#1: タンパク質
GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE


分子量: 33664.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / プラスミド: PET23A MODIFIED / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9HU22, 1L-myo-inositol 1-phosphate cytidylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-JWT / N-(6-amino-1-benzyl-2,4-dioxo-1,2,3,4-tetrahydropyrimidin-5-yl)-4-fluoro-N-methylbenzenesulfonamide


分子量: 404.415 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17FN4O4S
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.94 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 4% PEG 6000, 0.1 M MES PH 6, 0.05 M MGCL2, 0.1 M NA BR, 1% BETA-MERCAPTOETHANOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月28日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→33.66 Å / Num. obs: 63967 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.34→2.4 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 84.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ARW

4arw


解像度: 2.35→33.658 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 7.784 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.249 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2373 2717 5.18 %RANDOM
Rwork0.1834 ---
obs0.186 53397 98.257 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.814 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.321 Å20 Å2-0.789 Å2
2---0.228 Å20 Å2
3----0.159 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→33.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9202 0 164 261 9627
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.029600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3461.99913046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02451178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.84124.322435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.549151583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9911556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.24281
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.26494
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8844.4599596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3356.62613042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.36913.6433252
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.31821.33911060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 161 -
Rwork0.262 3241 -
obs--86.587 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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