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- PDB-4b18: The crystal structure of human Importin alpha 5 with TERT NLS peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b18
タイトルThe crystal structure of human Importin alpha 5 with TERT NLS peptide
要素
  • IMPORTIN SUBUNIT ALPHA-1
  • TELOMERASE REVERSE TRANSCRIPTASE
キーワードTRANSPORT PROTEIN / PEPTIDE / TRANSPORT PROTEIN - PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


satellite cell activation involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / Inhibition of nitric oxide production / positive regulation of protein localization to nucleolus ...satellite cell activation involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / Inhibition of nitric oxide production / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase catalytic core complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / regulation of DNA recombination / establishment of protein localization to telomere / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear telomere cap complex / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / telomere maintenance via recombination / NLS-dependent protein nuclear import complex / siRNA processing / postsynapse to nucleus signaling pathway / NLS-bearing protein import into nucleus / Apoptosis induced DNA fragmentation / nuclear localization sequence binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / RNA-templated transcription / DNA biosynthetic process / telomeric DNA binding / positive regulation of stem cell proliferation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / mitochondrial nucleoid / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / replicative senescence / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / telomere maintenance via telomerase / nuclear pore / RNA-directed DNA polymerase activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / response to cadmium ion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of D-glucose import / mitochondrion organization / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / transcription coactivator binding / regulation of protein stability / PML body / positive regulation of miRNA transcription / ISG15 antiviral mechanism / RNA-directed DNA polymerase / telomerase activity / protein import into nucleus / positive regulation of angiogenesis / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of protein binding / protein-folding chaperone binding / heart development / regulation of apoptotic process / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / postsynaptic density / nuclear speck / negative regulation of gene expression / RNA-directed RNA polymerase activity / dendrite / nucleolus / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain ...: / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase reverse transcriptase / Importin subunit alpha-5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Kim, K.L. / Yoo, J.H. / Cho, H.S.
引用ジャーナル: J.Cell.Sci. / 年: 2015
タイトル: Akt-Mediated Phosphorylation Increases the Binding Affinity of Htert for Importin Alpha to Promote Nuclear Translocation.
著者: Jeong, S.A. / Kim, K. / Lee, J.H. / Cha, J.S. / Khadka, P. / Cho, H. / Chung, I.K.
履歴
登録2012年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22015年4月29日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
改定 1.32015年6月24日Group: Database references
改定 1.42015年7月1日Group: Database references
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMPORTIN SUBUNIT ALPHA-1
B: TELOMERASE REVERSE TRANSCRIPTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6842
ポリマ－51,6842
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.723, 59.916, 69.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 IMPORTIN SUBUNIT ALPHA-1 / KARYOPHERIN SUBUNIT ALPHA-1 / NUCLEOPROTEIN INTERACTOR 1 / NPI-1 / RAG COHORT PROTEIN 2 / SRP1-BETA


分子量: 49401.328 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 66-512 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): CODON PLUS / 参照: UniProt: P52294
#2: タンパク質・ペプチド TELOMERASE REVERSE TRANSCRIPTASE / HEST2 / TELOMERASE CATALYTIC SUBUNIT / TELOMERASE-ASSOCIATED PROTEIN 2 / TP2


分子量: 2282.704 Da / 分子数: 1 / 断片: TERT NLS PEPTIDE, RESIDUES 222-240 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O14746, RNA-directed DNA polymerase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 77.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→50 Å / Num. obs: 21441 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル解像度: 2.56→2.56 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JDQ

2jdq


解像度: 2.52→70 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 9.026 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.376 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2527 1101 5.1 %RANDOM
Rwork0.19818 ---
obs0.20101 20339 96.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.958 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å20 Å2-1.13 Å2
2--3.61 Å20 Å2
3----2.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3450 0 0 14 3464
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193510
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9351.9714762
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7945440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.46824.702151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.75515624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5581523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.52→2.585 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 76 -
Rwork0.259 1272 -
obs--86.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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