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万見
- PDB-4b0r: Structure of the Deamidase-Depupylase Dop of the Prokaryotic Ubiq... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b0r
タイトルStructure of the Deamidase-Depupylase Dop of the Prokaryotic Ubiquitin-like Modification Pathway
要素DEAMIDASE-DEPUPYLASE DOP
キーワードHYDROLASE / PUPYLATION / DEPUPYLATION / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


protein pupylation / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / proteasomal protein catabolic process / modification-dependent protein catabolic process / peptidase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pup deamidase / Pup ligase/deamidase / Pup-ligase protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種ACIDOTHERMUS CELLULOLYTICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ozcelik, D. / Barandun, J. / Schmitz, N. / Sutter, M. / Guth, E. / Damberger, F.F. / Allain, F.H.-T. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: Structures of Pup ligase PafA and depupylase Dop from the prokaryotic ubiquitin-like modification pathway.
著者: Ozcelik, D. / Barandun, J. / Schmitz, N. / Sutter, M. / Guth, E. / Damberger, F.F. / Allain, F.H. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
履歴
登録2012年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEAMIDASE-DEPUPYLASE DOP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1271
ポリマ－57,1271
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.550, 71.470, 96.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DEAMIDASE-DEPUPYLASE DOP


分子量: 57127.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ACIDOTHERMUS CELLULOLYTICUS (バクテリア)
株: 11B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: A0LU48, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.6 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 100 MM HEPES-HCL PH 7.2, 14 % (V/V) PEG-3350, 298 K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月1日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→59 Å / Num. obs: 14518 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2.01 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 53.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.59
反射 シェル解像度: 2.6→2.65 Å / 冗長度: 3.65 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→57.353 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 730 5 %
Rwork0.194 --
obs0.1962 14513 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.174 Å2 / ksol: 0.249 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→57.353 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3615 0 0 29 3644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8085008
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9481377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003664
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.80070.35321550.26852695X-RAY DIFFRACTION100
2.8007-3.08260.28261500.24562720X-RAY DIFFRACTION100
3.0826-3.52860.28911490.22272723X-RAY DIFFRACTION99
3.5286-4.44540.21781300.17242779X-RAY DIFFRACTION99
4.4454-57.3670.1941460.17012866X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.37710.3284-0.07680.5284-0.17170.339-0.0725-0.07350.0972-0.00860.12510.1378-0.1171-0.196900.33290.0245-0.03290.46530.02860.41246.350716.553619.4197
20.737-0.13590.32270.8-0.62880.7072-0.05670.03570.0928-0.2656-0.0047-0.168-0.03690.1397-00.39450.0050.03480.37080.01330.363727.314610.511814.3967
30.6097-0.2760.40251.1367-0.33591.025-0.0428-0.1569-0.04170.02330.0486-0.02450.1943-0.14100.2886-0.007-0.00090.32920.02620.339214.62877.424925.6894
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1 THROUGH 153 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 154 THROUGH 305 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 306 THROUGH 500 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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