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- PDB-4b0e: Crystal structure of the Caf1A usher protein N-terminal domain fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b0e
タイトルCrystal structure of the Caf1A usher protein N-terminal domain from Yersinia pestis
要素F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / CHAPERONE-USHER PATHWAY / PILI ASSEMBLY
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain ...PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F1 capsule-anchoring protein
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA PESTIS (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dubnovitsky, A. / Yu, X.D. / Pudney, A.F. / MacIntyre, S. / Knight, S.D. / Zavialov, A.V.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Allosteric Mechanism Controls Traffic in the Chaperone/Usher Pathway.
著者: Di Yu, X. / Dubnovitsky, A. / Pudney, A.F. / Macintyre, S. / Knight, S.D. / Zavialov, A.V.
履歴
登録2012年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22013年9月4日Group: Atomic model
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN
B: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN
C: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN
D: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5464
ポリマ－61,5464
非ポリマー00
水4,234235
1
A: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3861
ポリマ－15,3861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3861
ポリマ－15,3861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3861
ポリマ－15,3861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3861
ポリマ－15,3861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.858, 68.587, 192.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2045-

HOH

21D-2004-

HOH

31D-2026-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
F1 CAPSULE-ANCHORING PROTEIN / CAF1A USHER PROTEIN


分子量: 15386.396 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 23-158 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) YERSINIA PESTIS (ペスト菌) / プラスミド: PCAF1AN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P26949
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: SITTING DROPS 1 MKL OF CAF1AN 6 MG/ML PLUS 1 MKL OF 20% PEG 3350, 0.2 M AMMONIUM NITRATE, PH 6.3 AT 20 DEG C, 2-6 MONTHS

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.5 Å / Num. obs: 27484 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 35.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INTERNAL STRUCTURE

解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 9.888 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SEVERAL DISORDERED REGIONS WERE NOT MODELED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26135 1365 5 %RANDOM
Rwork0.20524 ---
obs0.20487 27313 97.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3069 0 0 235 3304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223153
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5941.9794288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.55235227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9215379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.12125.342146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64415528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.487159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02597
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.22059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21733
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9591.51968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2531.5761
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61923127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48331336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8194.51161
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 78 -
Rwork0.239 1625 -
obs--84.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18760.29140.01323.57080.89543.65650.1337-0.15110.04260.1534-0.15050.2449-0.0217-0.1330.0168-0.3447-0.02010.0258-0.43060.0215-0.459-11.534-9.90862.676
21.8747-1.07080.96156.1205-2.77024.2269-0.03820.1501-0.1109-0.2508-0.1188-0.18860.26910.31940.157-0.3744-0.03390.0066-0.35220.0152-0.5225-39.433-8.44181.908
32.7550.0118-1.08972.350.0043.67210.25620.11260.1127-0.1215-0.09630.1145-0.1689-0.2505-0.1598-0.3380.0413-0.022-0.37270.0164-0.465-14.416-1.75538.788
40.45390.0350.1533.17051.48642.743-0.01930.00840.04340.04220.1423-0.10320.01580.0677-0.1231-0.3737-0.04880.0025-0.39890.0211-0.4934-3.417-14.9188.805
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2B27 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3C28 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4D20 - 122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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