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- PDB-4ayh: The X-ray structure of zinc bound ZinT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ayh
タイトルThe X-ray structure of zinc bound ZinT
要素METAL-BINDING PROTEIN YODA
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / METAL-BINDING PROTEIN / ZINC TRANSPORT
機能・相同性Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta / :
機能・相同性情報
生物種SALMONELLA ENTERICA (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Alaleona, F. / Ilari, A. / Battistoni, A. / Petrarca, P. / Chiancone, E.
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta / 年: 2014
タイトル: The Salmonella enterica ZinT structure, zinc affinity and interaction with the high-affinity uptake protein ZnuA provide insight into the management of periplasmic zinc.
著者: Andrea Ilari / Flaminia Alaleona / Giancarlo Tria / Patrizia Petrarca / Andrea Battistoni / Carlotta Zamparelli / Daniela Verzili / Mattia Falconi / Emilia Chiancone /
要旨: BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the ...BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the metal-binding protein ZinT was suggested to operate as an accessory component of ZnuABC in periplasmic zinc recruitment. Since ZinT is known to form a ZinT-ZnuA complex in the presence of Zn(II) it was proposed to transfer Zn(II) to ZnuA. The present work was undertaken to test this claim.
手法: ZinT and its structural relationship with ZnuA have been characterized by multiple biophysical techniques (X-ray crystallography, SAXS, analytical ultracentrifugation, fluorescence spectroscopy).
RESULTS: The metal-free and metal-bound crystal structures of Salmonella enterica ZinT show one Zn(II) binding site and limited structural changes upon metal removal. Spectroscopic titrations with ...RESULTS: The metal-free and metal-bound crystal structures of Salmonella enterica ZinT show one Zn(II) binding site and limited structural changes upon metal removal. Spectroscopic titrations with Zn(II) yield a KD value of 22±2nM for ZinT, while those with ZnuA point to one high affinity (KD<20nM) and one low affinity Zn(II) binding site (KD in the micromolar range). Sedimentation velocity experiments established that Zn(II)-bound ZinT interacts with ZnuA, whereas apo-ZinT does not. The model of the ZinT-ZnuA complex derived from small angle X-ray scattering experiments points to a disposition that favors metal transfer as the metal binding cavities of the two proteins face each other.
CONCLUSIONS: ZinT acts as a Zn(II)-buffering protein that delivers Zn(II) to ZnuA.
GENERAL SIGNIFICANCE: Knowledge of the ZinT-ZnuA relationship is crucial for understanding bacterial Zn(II) uptake.
履歴
登録2012年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METAL-BINDING PROTEIN YODA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9456
ポリマ－21,4951
非ポリマー4505
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.398, 58.398, 291.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 METAL-BINDING PROTEIN YODA / ZINT


分子量: 21495.193 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 31-216 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA (サルモネラ菌)
株: CMV23701 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5[ALPHA] / 参照: UniProt: B5MZR0
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: AMMONIUM SULPHATE 1.5 M, SODIUM ACETATE 0.1 M PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→99 Å / Num. obs: 10654 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 3.83 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0070精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 10EK

10ek


解像度: 2.52→50.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / SU B: 8.489 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.419 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32208 509 4.8 %RANDOM
Rwork0.23375 ---
obs0.23789 10068 96.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.433 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→50.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 21 77 1606
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221624
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.9462215
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6895203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.7772588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.04615276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.199157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9081.5954
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74921545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7073670
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3974.5661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.515→2.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 26 -
Rwork0.244 619 -
obs--83.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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