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- PDB-4at3: CRYSTAL STRUCTURE OF TRKB KINASE DOMAIN IN COMPLEX WITH CPD5N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4at3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRKB KINASE DOMAIN IN COMPLEX WITH CPD5N
要素BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


brain-derived neurotrophic factor receptor activity / trans-synaptic signaling by neuropeptide, modulating synaptic transmission / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development / brain-derived neurotrophic factor binding ...brain-derived neurotrophic factor receptor activity / trans-synaptic signaling by neuropeptide, modulating synaptic transmission / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development / brain-derived neurotrophic factor binding / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin binding / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NTRK2 activates RAC1 / Activated NTRK2 signals through FYN / NGF-independant TRKA activation / myelination in peripheral nervous system / Activated NTRK2 signals through PI3K / feeding behavior / glutamate secretion / neuronal action potential propagation / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of axonogenesis / regulation of GTPase activity / central nervous system neuron development / negative regulation of amyloid-beta formation / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of anoikis / Activated NTRK2 signals through RAS / vasculogenesis / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / axon terminus / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / learning / long-term synaptic potentiation / cellular response to amino acid stimulus / neuron migration / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / terminal bouton / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / circadian rhythm / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / early endosome membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / dendritic spine / postsynaptic density / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of protein phosphorylation / axon / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site ...BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin I-set / Leucine rich repeat / Immunoglobulin I-set domain / : / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LTI / BDNF/NT-3 growth factors receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Bertrand, T. / Kothe, M. / Liu, J. / Dupuy, A. / Rak, A. / Berne, P.F. / Davis, S. / Gladysheva, T. / Valtre, C. / Crenne, J.Y. / Mathieu, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Crystal Structures of Trka and Trkb Suggest Key Regions for Achieving Selective Inhibition.
著者: Bertrand, T. / Kothe, M. / Liu, J. / Dupuy, A. / Rak, A. / Berne, P.F. / Davis, S. / Gladysheva, T. / Valtre, C. / Crenne, J.Y. / Mathieu, M.
履歴
登録2012年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月10日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7142
ポリマ－34,3521
非ポリマー3621
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.331, 94.340, 46.037
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR / GP145-TRKB / TRK-B / NEUROTROPHIC TYROSINE KINASE RECEPTOR TYPE 2 / TRKB TYROSINE KINASE / ...GP145-TRKB / TRK-B / NEUROTROPHIC TYROSINE KINASE RECEPTOR TYPE 2 / TRKB TYROSINE KINASE / TROPOMYOSIN-RELATED KINASE B


分子量: 34351.695 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 543-838 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16620, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-LTI / (5Z)-5-(carbamoylimino)-3-[(5R)-6,7,8,9-tetrahydro-5H-benzo[7]annulen-5-ylsulfanyl]-2,5-dihydroisothiazole-4-carboxamide


分子量: 362.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18N4O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / pH: 6
詳細: THE TRKB-CPD5N COMPLEX WAS OBTAINED BY COCRYSTALLIZATION IN 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM MES, PH 6.0 AT 4 DEGREESC IN PRESENCE OF 2 MM OF INHIBITOR.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月16日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→47.19 Å / Num. obs: 37068 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 23.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.77→1.81 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.7精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ASZ

4asz


解像度: 1.77→24.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9441 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9293 / SU R Cruickshank DPI: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.12 / SU Rfree Blow DPI: 0.112 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.107
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2244 3675 9.96 %RANDOM
Rwork0.1974 ---
obs0.2 36906 98.64 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5499 Å20 Å20 Å2
2--1.0364 Å20 Å2
3---0.5135 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.222 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→24.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2331 0 24 315 2670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0072425HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.943277HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d838SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes63HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes349HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2425HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.86
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion302SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2995SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.82 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2451 281 10.53 %
Rwork0.2292 2388 -
all0.2309 2669 -
obs--98.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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