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万見
- PDB-4ap6: Crystal structure of human POFUT2 E54A mutant in complex with GDP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ap6
タイトルCrystal structure of human POFUT2 E54A mutant in complex with GDP- fucose
要素GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
キーワードTRANSFERASE / GT-B / GT68
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein folding / peptide-O-fucosyltransferase / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / regulation of secretion / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / fucose metabolic process / regulation of epithelial to mesenchymal transition / mesoderm formation / regulation of gene expression ...positive regulation of protein folding / peptide-O-fucosyltransferase / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / regulation of secretion / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / fucose metabolic process / regulation of epithelial to mesenchymal transition / mesoderm formation / regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2-like / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / Rossmann fold - #11340 / Rossmann fold - #11350 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-FUCOPYRANOSE / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.401 Å
データ登録者Chen, C. / Keusch, J.J. / Klein, D. / Hess, D. / Hofsteenge, J. / Gut, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: Structure of Human Pofut2: Insights Into Thrombospondin Type 1 Repeat Fold and O-Fucosylation.
著者: Chen, C.I. / Keusch, J.J. / Klein, D. / Hess, D. / Hofsteenge, J. / Gut, H.
履歴
登録2012年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
B: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
C: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
D: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,04218
ポリマ－198,2164
非ポリマー3,82614
水1448
1
A: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4004
ポリマ－49,5541
非ポリマー8463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8426
ポリマ－49,5541
非ポリマー1,2885
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6215
ポリマ－49,5541
非ポリマー1,0674
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1793
ポリマ－49,5541
非ポリマー6252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.010, 153.010, 185.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 43:90 OR RESSEQ 100:295 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 43:90 OR RESSEQ 100:295 OR RESSEQ...
311CHAIN C AND (RESSEQ 43:90 OR RESSEQ 100:295 OR RESSEQ...
411CHAIN D AND (RESSEQ 43:90 OR RESSEQ 100:295 OR RESSEQ...
112CHAIN A AND RESSEQ 1430
212CHAIN B AND RESSEQ 1430
312CHAIN C AND RESSEQ 1430
412CHAIN D AND RESSEQ 1430

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.4947, 0.869, 0.006606), (-0.3035, 0.1799, -0.9357), (-0.8143, 0.4609, 0.3528)64.04, 0.1922, 30.51
2given(-0.01399, 0.5964, -0.8026), (0.6138, -0.6285, -0.4777), (-0.7893, -0.4993, -0.3573)96.79, -45.57, -12.07
3given(0.5757, -0.162, -0.8014), (0.8108, 0.2397, 0.534), (0.1056, -0.9572, 0.2693)79.06, -23.04, -69.35

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要素

#1: タンパク質
GDP-FUCOSE PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2 / PEPTIDE-O-FUCOSYLTRANSFERASE 2 / O-FUCT-2 / PROTEIN O-FUCOSYLTRANSFERASE 2


分子量: 49553.961 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 37-429 / 変異: YES [E54A] / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y2G5, peptide-O-fucosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GFB / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-FUCOPYRANOSE / GDP-フコ-ス


分子量: 589.342 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O15P2
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 54 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 54 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 54 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 54 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 54 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 54 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NASCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DUAL CHANNEL CUT CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→40 Å / Num. obs: 32751 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 77.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3.4→3.63 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 93.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7.1_743)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.401→39.686 Å / SU ML: 0.89 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 298-302 ARE PARTIALLY DISORDERED. CHAIN D IS EITHER HIGHLY MOBILE OR NOT FULLY OCCUPIED IN THE CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1622 4.9 %
Rwork0.1924 --
obs0.1947 32745 93.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.003 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2146 Å20 Å20 Å2
2--2.2146 Å20 Å2
3----4.4293 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.401→39.686 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12974 0 240 8 13222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01113605
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29218456
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2765068
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941919
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062331
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3085X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3085X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
13C3085X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
14D3085X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
21A38X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B38X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
23C38X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
24D38X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4014-3.50150.29491320.28532499X-RAY DIFFRACTION93
3.5015-3.61440.31691060.26482675X-RAY DIFFRACTION96
3.6144-3.74350.31071390.24762613X-RAY DIFFRACTION96
3.7435-3.89320.29911400.23572605X-RAY DIFFRACTION95
3.8932-4.07030.26351400.2072600X-RAY DIFFRACTION95
4.0703-4.28460.25911380.17662602X-RAY DIFFRACTION95
4.2846-4.55270.19771420.16052604X-RAY DIFFRACTION94
4.5527-4.90360.21390.14282606X-RAY DIFFRACTION94
4.9036-5.3960.20211310.16042565X-RAY DIFFRACTION93
5.396-6.17430.22611400.18772596X-RAY DIFFRACTION92
6.1743-7.76940.23381390.18272562X-RAY DIFFRACTION91
7.7694-39.68870.20441360.17862596X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.22420.0895-0.43124.33190.67764.9894-0.17930.12070.1836-0.1970.2317-0.3-0.48410.3695-0.01920.6263-0.21840.14120.6814-0.17970.719918.67949.004615.6273
22.97221.3540.72316.20790.20722.7025-0.1460.2812-0.259-0.45760.3217-0.7922-0.0010.5069-0.10850.5378-0.01730.2120.7703-0.30670.778621.1672-18.09635.0223
35.3518-0.5960.02192.4709-0.07093.49020.1791-0.0242-0.0905-0.162-0.0984-0.0094-0.0785-0.3305-0.06720.5570.12610.0620.4266-0.03880.3733-13.0105-44.6988-13.7788
44.8163-0.6917-0.99285.8506-0.86524.69450.1147-0.5085-0.44550.1546-0.0322-0.38070.1240.2107-0.12010.35270.064-0.10040.6128-0.03180.47375.0856-52.27437.8356
53.70790.28230.73425.2068-0.23353.57250.10910.1597-0.3281-0.14780.11440.46610.2648-0.3462-0.16840.5799-0.0831-0.22140.89470.12620.516812.7115-94.724426.73
67.4011-0.017-0.72873.334-0.00047.8060.0584-0.19320.15150.56130.15420.4838-0.5589-0.2936-0.19430.77930.0384-0.00790.58370.16030.66474.5596-70.724441.4416
74.59270.4161.08823.7135-1.37781.5651-0.4297-0.37780.85530.62980.3294-0.3923-1.810.03360.09452.41-0.20160.17150.7628-0.00561.24450.1885-63.914188.3988
84.06441.67480.4967.7212-0.72442.3087-0.28830.13441.0597-0.59940.33931.078-1.8181-0.6786-0.09672.12740.35580.08661.02480.31081.3195-21.4435-60.628969.0557
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 41:243)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 244:429)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 41:243)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 244:429)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN C AND (RESSEQ 41:243)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESSEQ 244:429)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN D AND (RESSEQ 41:243)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN D AND (RESSEQ 244:429)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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