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- PDB-4ap2: Crystal structure of the human KLHL11-Cul3 complex at 2.8A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ap2
タイトルCrystal structure of the human KLHL11-Cul3 complex at 2.8A resolution
要素
  • CULLIN-3
  • KELCH-LIKE PROTEIN 11
キーワードCELL CYCLE / UBIQUITINATION / E3 LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Notch binding / RHOBTB1 GTPase cycle / fibroblast apoptotic process / negative regulation of Rho protein signal transduction / mitotic metaphase chromosome alignment / negative regulation of type I interferon production / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / protein monoubiquitination / sperm flagellum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / RHOBTB2 GTPase cycle / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / gastrulation / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of cellular response to insulin stimulus / cyclin binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / cellular response to amino acid stimulus / Hedgehog 'on' state / protein destabilization / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / spindle pole / protein polyubiquitination / Regulation of RAS by GAPs / G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / gene expression / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / Potential therapeutics for SARS / protein ubiquitination / inflammatory response / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Kelch ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Kelch / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Cullin-3 / Kelch-like protein 11
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Ayinampudi, V. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Cul3 Assembly with the Btb-Kelch Family of E3 Ubiquitin Ligases.
著者: Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Murray, J.W. / Pike, A.C.W. / Chaikuad, A. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Hojzan, V. / Marsden, B.D. / Gileadi, O. / Knapp, S. / von Delft, F. / Bullock, A.N.
履歴
登録2012年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22013年3月27日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KELCH-LIKE PROTEIN 11
B: CULLIN-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1318
ポリマ－82,7202
非ポリマー4116
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area30170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.536, 40.162, 234.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 KELCH-LIKE PROTEIN 11


分子量: 34526.215 Da / 分子数: 1 / 断片: BTB AND BACK DOMAIN, RESIDUES 67-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 PRARE2 / 参照: UniProt: Q9NVR0
#2: タンパク質 CULLIN-3 / CUL-3


分子量: 48193.871 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-388 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-CTHF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: Q13618

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非ポリマー , 4種, 213分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 342 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 346 TO ASP
配列の詳細I342R AND L346D ARE MUTATIONS ENGINEERED AS PART OF THE SPLIT-N-EXPRESS EXPRESSION STRATEGY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.41 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25% PEG3350, 0.15M NAI, 8% ETHGLY

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.97 Å / Num. obs: 33319 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 93.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 1.12 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→46.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9052 / SU R Cruickshank DPI: 0.349 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.356 / SU Rfree Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.254
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2356 1686 5.06 %RANDOM
Rwork0.2043 ---
obs0.2059 33317 99.98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 89.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.4057 Å20 Å26.7222 Å2
2--12.2887 Å20 Å2
3----18.6944 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→46.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4747 0 18 207 4972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084880HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.896625HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2245SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes729HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4880HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion652SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5809SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.89 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2817 137 4.75 %
Rwork0.2409 2747 -
all0.2429 2884 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0631-0.4817-0.05891.51680.21060.5569-0.01230.5211-0.5773-0.30450.1573-0.692-0.05720.1701-0.145-0.3204-0.04880.0511-0.1854-0.1746-0.056130.1464-12.1662-5.0667
21.08010.5257-1.18580.9686-0.80752.01320.09050.0926-0.05190.1821-0.00660.0444-0.1361-0.1443-0.0839-0.10650.0242-0.092-0.14850.0075-0.112912.6733-10.087140.4148
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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