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- PDB-4aif: AIP TPR domain in complex with human Hsp90 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aif
タイトルAIP TPR domain in complex with human Hsp90 peptide
要素
  • AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
キーワードSIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / ARYL HYDROCARBON RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


GAF domain binding / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / protein kinase A signaling / protein targeting to mitochondrion / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization ...GAF domain binding / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / protein kinase A signaling / protein targeting to mitochondrion / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / aryl hydrocarbon receptor binding / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / nitric-oxide synthase regulator activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / xenobiotic metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / activation of innate immune response / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein maturation / lysosomal lumen / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein tyrosine kinase binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding
類似検索 - 分子機能
: / AH receptor-interacting protein, N-terminal FKBP-type PPIase / AIP/AIPL1 / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein ...: / AH receptor-interacting protein, N-terminal FKBP-type PPIase / AIP/AIPL1 / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AH receptor-interacting protein / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.006 Å
データ登録者Morgan, R.M.L. / Roe, S.M. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structure of the Tpr Domain of Aip: Lack of Client Protein Interaction with the C-Terminal Alpha-7 Helix of the Tpr Domain of Aip is Sufficient for Pituitary Adenoma Predisposition.
著者: Morgan, R.M. / Hernandez-Ramirez, L.C. / Trivellin, G. / Zhou, L. / Roe, S.M. / Korbonits, M. / Prodromou, C.
履歴
登録2012年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN
B: AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN
D: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
E: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7275
ポリマ－34,6314
非ポリマー961
水5,855325
1
A: AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN
D: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4123
ポリマ－17,3162
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-9.8 kcal/mol
Surface area8700 Å2
手法PISA
2
B: AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN
E: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3162
ポリマ－17,3162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-3.8 kcal/mol
Surface area8480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.820, 104.490, 69.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2076-

HOH

21E-2010-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 AH RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN / AIP / ARYL-HYDROCARBON RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 2 / XAP-2 / ...AIP / ARYL-HYDROCARBON RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 2 / XAP-2 / IMMUNOPHILIN HOMOLOG ARA9


分子量: 16449.746 Da / 分子数: 2 / 断片: TETRATRICOPEPTIDE DOMAIN, RESIDUES 172-315 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTWO-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00170
#2: タンパク質・ペプチド HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / HEAT SHOCK 86 KDA / HSP 86 / HSP86 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38


分子量: 865.929 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL PEPTIDE SRMEEVD, RESIDUES 726-732 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07900
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 172 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 172 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M BIS-TRIS PH 5.5, 1% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→40.41 Å / Num. obs: 29974 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.01→8.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASERFOR MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TPR HOMOLOGY MODEL

解像度: 2.006→40.405 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 22.72 / 立体化学のターゲット値: MLHL / 詳細: RESIDUES 172-176 AND 312-315 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 1519 5.1 %
Rwork0.1879 --
obs0.1903 29971 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.129 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9602 Å20 Å21.099 Å2
2---0.1022 Å20 Å2
3----2.8579 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.006→40.405 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2345 0 5 325 2675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.963351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.17918
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004437
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0063-2.07110.35141420.28392559X-RAY DIFFRACTION99
2.0711-2.14510.28461530.24352545X-RAY DIFFRACTION99
2.1451-2.23090.25241350.21682601X-RAY DIFFRACTION99
2.2309-2.33250.26671270.20882571X-RAY DIFFRACTION100
2.3325-2.45540.28641570.2062593X-RAY DIFFRACTION100
2.4554-2.60920.22691320.20412566X-RAY DIFFRACTION100
2.6092-2.81070.27371290.19012599X-RAY DIFFRACTION100
2.8107-3.09340.23341270.18652612X-RAY DIFFRACTION100
3.0934-3.54080.2121430.1752607X-RAY DIFFRACTION100
3.5408-4.46010.19691310.15512599X-RAY DIFFRACTION99
4.4601-40.41340.22541430.18092600X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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