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万見
- PDB-2ye9: HSP90 inhibitors and drugs from fragment and virtual screening -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ye9
タイトルHSP90 inhibitors and drugs from fragment and virtual screening
要素HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
キーワードCHAPERONE / PU3 / ATPASE / STRESS RESPONSE / NUCLEOTIDE-BINDING / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein insertion into mitochondrial outer membrane / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle contraction / endocytic vesicle lumen / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / lysosomal lumen / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / neuron migration / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / Aggrephagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / MHC class II protein complex binding / disordered domain specific binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2D4 / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Roughley, S.D. / Hubbard, R.E. / Baker, L.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: How Well Can Fragments Explore Accessed Chemical Space? a Case Study from Heat Shock Protein 90.
著者: Roughley, S.D. / Hubbard, R.E.
履歴
登録2011年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9212
ポリマ－28,5241
非ポリマー3971
水2,378132
1
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子

A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8434
ポリマ－57,0482
非ポリマー7952
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-12.7 kcal/mol
Surface area18860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.245, 89.568, 100.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / HEAT SHOCK 86 KDA / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38 / HSP 86 / HSP86


分子量: 28523.869 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL ATP-BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MELANOMA / 器官: SKIN / プラスミド: PET19 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-2D4 / N-[4-HYDROXY-3-(2-HYDROXYNAPHTHALEN-1-YL)PHENYL]THIOPHENE-2-SULFONAMIDE


分子量: 397.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H15NO4S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月6日 / 詳細: OSMIC BLUE MIRRORS
放射モノクロメーター: CU FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→67.42 Å / Num. obs: 13358 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.44 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WI1

2wi1


解像度: 2.2→67.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 6.429 / SU ML: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28919 1495 10.1 %RANDOM
Rwork0.22067 ---
obs0.22748 13358 95.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.894 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→67.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1628 0 27 132 1787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221691
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.891.9832287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2645209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74724.79573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.57615306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.981.51034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82221673
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0913657
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.034.5613
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.198→2.255 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 111 -
Rwork0.319 963 -
obs--96.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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